Строение и функции рибосом необходимо знать любому современному человеку. Функционирование клетки живого организма – сложный процесс, продолжающийся в течение жизни организма.

Рибосомы представляют собой органоиды клетки, участвующие в сложном клеточном механизме  трансляции генетического кода в цепи аминокислот. Длинные цепи аминокислот соединяются между собой, образуя белки, выполняющие различные функции. Схема строения рибосомы показана на рисунке ниже.

  • Какую функцию выполняют рибосомы
  • Где образуются рибосомы
  • Состав и строение рибосом

Какую функцию выполняют рибосомы

Назначение описываемого органоида в любой клетке заключается в осуществлении синтеза белков. Белки используются практически всеми клетками:

  • в качестве катализаторов — ускоряют время реакции;
  • в качестве волокон — обеспечивают стабильность клетки;
  • многие белки имеют индивидуальные задачи.

Рибосомы у растений

Основным хранилищем информации в клетках служит молекула дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Специальный фермент, РНК-полимераза, связывается с молекулой ДНК и создает «зеркальную копию» — матричную рибонуклеиновую кислоту (мРНК), свободно перемещающуюся из ядра в цитоплазму клетки.

Цепочка рибонуклеиновой кислоты обрабатывается при выходе из ядра; области РНК, которые не кодируют белки, удаляются; мРНК используется для дальнейшего синтеза белка.

Каждая мРНК состоит из 4 различных нуклеиновых кислот, тройки которых составляют кодоны. Каждый кодон определяет специфическую аминокислоту. В организме всех живых существ на Земле встречаются 20 аминокислот. Кодоны, используемые для спецификации аминокислот, почти универсальны.

Кодон, запускающий все белки — «AUG», последовательность нуклеиновых оснований:

  1. аденин;
  2. урацил;
  3. гуанин.

Специальная молекула РНК поставляет аминокислоты для синтеза — транспортная РНК или тРНК. К активному кодону подходит тРНК, несущая соответствующую аминокислоту, ассоциируется с ним. Происходит образование пептидной связи новой аминокислоты со строящимся белком.

Где образуются рибосомы


Составные части органоида образуются в ядрышке. Две субъединицы объединяются для начала химического процесса синтеза белка из цепи мРНК. Рибосома действует в качестве катализатора, образуя пептидные связи между аминокислотами. Использованная тРНК высвобождается обратно в цитозоль, в дальнейшем она может связываться с другой аминокислотой.

Рибосомы у растений

Органоид достигнет стоп-кодона мРНК (UGA, UAG и UAA), остановив процесс синтеза. Специальные белки (факторы терминации) прервут цепочку аминокислот, отделив ее от последней тРНК — формирование белка закончится.

Различные белки требуют некоторых модификаций, транспортировки в определенные области клетки до начала функционирования. Рибосома, прикрепленная к эндоплазматическому ретикулуму, поместит вновь образованный белок внутрь, он пройдет дополнительные модификации, будет должным образом свернут. Другие белки образуются непосредственно в цитозоли, где действуют как катализатор для различных реакций.

Рибосомы создают нужные клеткам белки, составляющие около 20 процентов состава клетки. Приблизительно в клетке находится 10 000 различных белков, приблизительно по миллиону копий каждого.

Рибосома эффективно и быстро участвует в синтезе, добавляя 3-5 аминокислот к белковой цепи в секунду. Короткие белки, содержащие несколько сотен аминокислот, могут быть синтезированы за считанные минуты.

Состав и строение рибосом


Рибосомы имеют схожую структуру в клетках всех организмов Земли, незаменимы при синтезе белков. В начале эволюции различных форм жизни рибосома была принята в качестве универсального способа перевода РНК в белки. Эти органоиды изменяются в различных организмах незначительно.

Рибосомы у растений

Описываемые органоиды состоят из большой и малой субъединицы, располагающихся вокруг молекулы мРНК. Каждая субъединица представляет собой комбинацию белков и РНК, называемых рибосомальной РНК (рРНК).

Длина рРНК в разных цепях разная. рРНК окружена белками, создающими рибосому. рРНК удерживает мРНК и тРНК в органоиде и действует в качестве катализатора для ускорения образования пептидных связей между аминокислотами.

Рибосомы измеряются в единицах Svedberg, означающих сколько времени требуется молекуле для осаждения из раствора в центрифуге. Чем больше число, тем больше молекула.

Различия между прокариотическими и эукариотическими рибосомами рассмотрены в таблице.

Критерий Прокариотические Эукариотические
Размер в единицах Svedberg 70S 80S
содержание белков и РНК меньше белков и меньше РНК больше белков и больше РНК
содержание молекул РНК 3 молекулы РНК 4 молекулы РНК
iv>

Рибосомы отвечают за процесс синтеза белка – двигательной силы организма и являются одним из ключевых органоидов живой клетки, представленной во всем многообразии живых существ на Земле.

Источник: 1001student.ru

Рибосомы — это важнейшие компоненты клеток как прокариот, так и эукариот. Строение и функции рибосом связаны с синтезом белка в клетке, т. е. процессом трансляции.

По химическому составу рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиды, т. е. состоят из РНК и белков. В рибосомы входит только один тип РНК – рРНК (рибосомальная РНК). Однако существует 4 разновидности ее молекул.

По строению рибосомы — это мелкие, округлой формы, немембранные органоиды клетки. Их количество в разных клетках варьирует от тысяч до нескольких миллионов. Рибосома — это не монолитная структура, она состоит из двух частиц, которые называют большой и малой субъединицами.


В клетках эукариот большинство рибосом прикреплено к ЭПС, в результате чего последняя становится шероховатой.

Большая часть рРНК, составляющая рибосомы, синтезируется в ядрышке. Ядрышко образуют определенные участки разных хромосом, содержащие множество копий генов, на которых синтезируется предшественник молекул рРНК. После синтеза предшественника он видоизменяется и распадается на три части — разные молекулы рРНК.

Одна из четырех типов молекул рРНК синтезируется не в ядрышке, а в ядре на других участках хромосом.

В ядре происходит сборка отдельных субъединиц рибосом, которые затем выходят в цитоплазму, где при синтезе белка объединяются.

По строению обе субъединицы рибосом представляют собой молекулы рРНК, которые принимают определенные третичные структуры (сворачиваются) и инкрустируются десятками различных белков. При этом в состав большой субъединицы рибосом входит три молекулы рРНК (у прокариот — две), а в состав малой — только одна.

Единственная функция рибосом — это обеспечение возможности протекания химических реакций при биосинтезе белка в клетке. Матричная РНК, транспортные РНК, множество белковых факторов в рибосоме занимают определенные положения, что дает возможность эффективно протекать химическим реакциям.

При объединении субъединиц в рибосоме образуются «места» – сайты. Рибосома движется по мРНК и «считывает» кодон за кодоном.

>
один сайт поступает тРНК с присоединенной к ней аминокислотой, в другом – находится ранее прибывшая тРНК, к которой прикреплена ранее синтезированная полипептидная цепочка. В рибосоме между аминокислотой и полипептидом образуется пептидная связь. В результате полипептид оказывается на «новой» тРНК, а «старая» покидает рибосому. На ее место смещается оставшаяся тРНК вместе со своим «хвостом» (полипептидом). Рибосома сдвигается по мРНК вперед на один триплет, и к нему присоединяется комплементарная тРНК и т. д.

По одной цепи мРНК могут двигаться друг за другом несколько рибосом, образуя полисому.

Источник: scienceland.info

Состав рибосомы[править | править код]

Рибосома состоит из специфических (рибосомных) РНК, специфических (рибосомных) белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.

Рибосомные РНК[править | править код]

Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg2+, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК.


етичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.[1]

Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции (с усложнением уровня организации живых систем) некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали («обрастали» дополнительными модулями, а позже — также и синтезируемыми ими полипептидами), вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно-функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда-то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК-мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.


РНК малой субъединицы[править | править код]

Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 16S-подобная рРНК (в других случаях). В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S-подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована (например, у Chlamydomonas reinhardtii она состоит из четырёх отдельных полирибонуклеотидов).[3]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков (Escherichia coli — 1542). Для 16S-подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков (18S рРНК). Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S-подобные рРНК (10—12S), которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S-подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.[3]


РНК большой субъединицы[править | править код]

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.[4]

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК.


рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).[4]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.[4]

Рибосомные белки[править | править код]

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки.[5] Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков.[6] Рибосома на 30—50 % состоит из белка.[7]

Низкомолекулярные компоненты[править | править код]

Кроме биополимеров (РНК и белков) в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов (главным образом Mg2+ — до 2 % сухой массы рибосомы),[8] ди- и полиамины (такие как путресцин, кадаверин, спермидин, спермин — могут составлять до 2,5 % сухой массы рибосомы).[8]

Механизм трансляции[править | править код]

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот — это формилметионил-тРНК, обозначаемая как fMet-тРНКfMet) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНКfMet находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

  1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[9]
  2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза[10]
  3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[11][12]
  4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона[13]

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНКfMet сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК — из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы[править | править код]

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов[14]. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка[15]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы[16].

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы[17].

Литература[править | править код]

Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка / Рецензенты: акад. РАН, д-р хим. наук, проф. Богданов А. А.; чл.-кор. РАН, д-р хим. наук Цетлин В. И.; ред. Пирогова И. В.; тех. ред. Крайнова О. Н.; комп. верстка Никитина Г. Ю.; кор. Петрова Г. Н.. — изд. (2). — М.: «Академия», 2011. — 496 + 16 (цв. илл.) с. — (Высшее профессиональное образование). — 1000 экз. — ISBN 978-5-7695-6668-4.

Источник: ru.wikipedia.org