Митохо́ндрия (от греч. μίτος — нить и χόνδρος — зёрнышко, крупинка) — двумембранный сферический или эллипсоидный органоид диаметром обычно около 1 микрометра. Характерен для большинства эукариотических клеток, как автотрофов (фотосинтезирующие растения), так и гетеротрофов (грибы, животные). Энергетическая станция клетки; основная функция — окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии для генерации электрического потенциала, синтеза АТФ и термогенеза. Эти три процесса осуществляются за счёт движения электронов по электронно-транспортной цепи белков внутренней мембраны. Количество митохондрий в клетках различных организмов существенно отличается^[1]: так, одноклеточные зелёные водоросли (эвглена, хлорелла, политомелла) и трипаносомы имеют лишь одну гигантскую митохондрию, тогда как ооцит и амёба Chaos chaos содержат 300 000 и 500 000 митохондрий соответственно; у кишечных анаэробных энтамёб и некоторых других паразитических простейших митохондрии отсутствуют. В специализированных клетках органов животных содержатся сотни и даже тысячи митохондрий (мозг, сердце, мышцы).

Происхождение митохондрий[править | править код]

В соответствии с теорией симбиогенеза, митохондрии появились в результате захвата примитивными клетками (прокариотами) бактерий. Клетки, которые не могли сами использовать кислород для генерации энергии, имели серьёзные ограничения в возможностях развития; бактерии же (прогеноты) могли это делать. В процессе развития таких отношений прогеноты передали множество своих генов сформировавшемуся, благодаря повысившейся энергоэффективности, ядру теперь уже эукариот^[2]. Вот почему современные митохондрии больше не являются самостоятельными организмами. Хотя их геном кодирует компоненты собственной системы синтеза белка, многие ферменты и белки, необходимые для их функционирования, кодируются ядерными хромосомами, синтезируются в цитоплазме клетки и только потом транспортируются в органеллы.

Митохондрии в клетке[править | править код]

Впервые митохондрии обнаружены в виде гранул в мышечных клетках в 1850 году. Число митохондрий в клетке непостоянно. Их особенно много в клетках, у которых велика потребность в кислороде. По своему строению митохондрии представляют собой органеллы, обычно сферической формы, встречающиеся в эукариотической клетке в количестве от нескольких сотен до 1—2 тысяч и занимающие 10—20% её внутреннего объёма.
льно варьируются также размеры (от 1 до 70 мкм) и форма митохондрий. В зависимости от того, в каких участках клетки в каждый конкретный момент времени происходит повышенное потребление энергии, митохондрии способны перемещаться по цитоплазме в зоны наибольшего энергопотребления, используя для движения структуры цитоскелета эукариотической клетки. В клетках растений и животных одновременно и примерно в равных количествах существуют три типа митохондриальных органелл: молодые протомитохондрии, зрелые митохондрии и старые постмитохондрии, деградирующие в липофусциновые гранулы^[3].

Структура митохондрий[править | править код]

Наружная мембрана[править | править код]

Наружная мембрана митохондрии имеет толщину около 7 нм, не образует впячиваний и складок и замкнута сама на себя. На наружную мембрану приходится около 7% площади поверхности всех мембран клеточных органелл. Основная функция — отграничение митохондрии от цитоплазмы. Наружная мембрана митохондрии состоит из липидов с вкраплениями белков (соотношение 2 : 1). Особую роль играет порин — каналообразующий белок. Он образует в наружной мембране отверстия диаметром 2-3 нм, через которые могут проникать небольшие молекулы и ионы весом до 5 кДа. Крупные молекулы могут проникать сквозь наружную мембрану только посредством активного транспорта с помощью транспортных белков митохондриальных мембран. Для наружной мембраны характерно присутствие ферментов: монооксигеназы, ацил-СоА-синтетазы и фосфолипазы А₂. Наружная мембрана митохондрии может взаимодействовать с мембраной эндоплазматического ретикулума; это играет важную роль в транспортировке липидов и ионов кальция.

Межмембранное пространство[править | править код]

Межмембранное пространство представляет собой пространство между наружной и внутренней мембранами митохондрии. Его размер — 10-20 нм. Так как наружная мембрана митохондрии проницаема для небольших молекул и ионов, их концентрация в периплазматическом пространстве мало отличается от таковой в цитоплазме. Крупным же белкам для транспорта из цитоплазмы в периплазматическое пространство необходимо иметь специфические сигнальные пептиды; поэтому белковые компоненты периплазматического пространства и цитоплазмы различны. Одним из белков, содержащихся не только во внутренней мембране, но и в периплазматическом пространстве, является цитохром c.

Внутренняя мембрана[править | править код]

Внутренняя мембрана состоит в основном из белковых комплексов (соотношение белок/липид — 3:1) и образует многочисленные гребневидные складки — кристы, существенно увеличивающие площадь её поверхности и, например, в клетках печени составляет около трети всех клеточных мембран. Характерной чертой состава внутренней мембраны митохондрий является присутствие в ней кардиолипина — особого фосфолипида, содержащего сразу четыре жирные кислоты и делающего мембрану абсолютно непроницаемой для протонов.
ё одна особенность внутренней мембраны митохондрий — очень высокое содержание белков (до 70 % по весу), представленных транспортными белками, ферментами дыхательной цепи, а также крупными АТФ-синтетазными комплексами. Внутренняя мембрана митохондрии в отличие от внешней не имеет специальных отверстий для транспорта мелких молекул и ионов; на ней, на стороне, обращенной к матриксу, располагаются особые молекулы АТФ-синтазы, состоящие из головки, ножки и основания. При прохождении через них протонов происходит синтез АТФ. В основании частиц, заполняя собой всю толщу мембраны, располагаются компоненты дыхательной цепи. Наружная и внутренняя мембраны в некоторых местах соприкасаются, там находится специальный белок-рецептор, способствующий транспорту митохондриальных белков, закодированных в ядре, в матрикс митохондрии.

Матрикс[править | править код]

Матрикс — ограниченное внутренней мембраной пространство. В матриксе (розовом веществе) митохондрии находятся ферментные системы окисления пирувата, жирных кислот, а также ферменты цикла трикарбоновых кислот (цикла Кребса). Кроме того, здесь же находится митохондриальная ДНК, РНК и собственный белоксинтезирующий аппарат митохондрии.

Митохондриальная ДНК[править | править код]

Находящаяся в матриксе митохондриальная ДНК представляет собой замкнутую кольцевую двуспиральную молекулу, в клетках человека имеющую размер 16569 нуклеотидных пар, что приблизительно в 10⁵ раз меньше ДНК, локализованной в ядре.
целом митохондриальная ДНК кодирует 2 рРНК, 22 тРНК и 13 субъединиц ферментов дыхательной цепи, что составляет не более половины обнаруживаемых в ней белков. В частности, под контролем митохондриального генома кодируются семь субъединиц АТФ-синтетазы, три субъединицы цитохромоксидазы и одна субъединица убихинол-цитохром-с-редуктазы. При этом все белки, кроме одного, две рибосомные и шесть транспортных РНК транскрибируются с более тяжёлой (наружной) цепи ДНК, а 14 других тРНК и один белок транскрибируются с более лёгкой (внутренней) цепи.

На этом фоне геном митохондрий растений значительно больше и может достигать 370000 нуклеотидных пар, что примерно в 20 раз больше описанного выше генома митохондрий человека. Количество генов здесь также примерно в 7 раз больше, что сопровождается появлением в митохондриях растений дополнительных путей электронного транспорта, не сопряжённых с синтезом АТФ.

Митохондриальная ДНК реплицируется в интерфазе, что частично синхронизировано с репликацией ДНК в ядре. Во время же клеточного цикла митохондрии делятся надвое путём перетяжки, образование которой начинается с кольцевой бороздки на внутренней митохондриальной мембране. Детальное изучение нуклеотидной последовательности митохондриального генома позволило установить то, что в митохондриях животных и грибов нередки отклонения от универсального генетического кода.
к, в митохондриях человека кодон ATA вместо изолейцина в стандартном коде кодирует аминокислоту метионин, кодоны AGA и AGG, обычно кодирующие аргинин, являются стоп-кодонами, а кодон TGA, в стандартном коде являющийся стоп-кодоном, кодирует аминокислоту метионин. Что касается митохондрий растений, то по-видимому, они используют универсальный генетический код. Другой чертой митохондрий является особенность узнавания кодонов тРНК, заключающаяся в том, что одна подобная молекула способна узнавать не один, но сразу три или четыре кодона. Указанная особенность снижает значимость третьего нуклеотида в кодоне и приводит к тому, что митохондрии требуется меньшее разнообразие типов тРНК. При этом достаточным количеством оказываются всего 22 различных тРНК.

Имея собственный генетический аппарат, митохондрия обладает и собственной белоксинтезирующей системой, особенностью которой в клетках животных и грибов являются очень маленькие рибосомы, характеризуемые коэффициентом седиментации 55S, что даже ниже аналогичного показателя у 70S-рибосом прокариотического типа. При этом две большие рибосомные РНК также имеют меньшие размеры, чем у прокариот, а малая рРНК вообще отсутствует. В митохондриях растений, напротив, рибосомы более сходны с прокариотическими по размерам и строению.

В специализированных (не делящихся) клетках митохондрии обычно не делятся. Обновление пула митохондрий в этом случае происходит путём созревания митохондрий из протомитохондрий, имеющих исходно диаметр 0,1-0,2 микрона. Откуда берутся протомитохондрии неизвестно, но предполагается, что затравкой для них служит ДНК постмитохондрий, высвобождающаяся в цитоплазму. Протомитохондрии обладают высокой скоростью дыхания, но невысоким дыхательным контролем (Векшин Н. Л. и др. 2004—2014).

Митохондриальные белки[править | править код]

Количество транслируемых с митохондриальной мРНК белков, формирующих субъединицы крупных ферментных комплексов, ограничено. Значительная часть белков кодируется в ядре и синтезируется на цитоплазматических 80S-рибосомах. В частности, так образуются некоторые белки — переносчики электронов, митохондриальные транслоказы, компоненты транспорта белков в митохондрии, а также факторы, необходимые для транскрипции, трансляции и репликации митохондриальной ДНК. При этом подобные белки на своём N-конце имеют особые сигнальные пептиды, размер которых варьирует от 12 до 80 аминокислотных остатков. Данные участки формируют амфифильные завитки, обеспечивают специфический контакт белков со связывающими доменами митохондриальных распознающих рецепторов, локализованных на наружной мембране. До наружной мембраны митохондрии данные белки транспортируются в частично развёрнутом состоянии в ассоциации с белками-шаперонами (в частности — с hsp70). После переноса через наружную и внутреннюю мембраны в местах их контактов поступающие в митохондрию белки вновь связываются с шаперонами, но уже собственного митохондриального происхождения, которые подхватывают пересекающий мембраны белок, способствуют его втягиванию в митохондрию, а также контролируют процесс правильного сворачивания полипептидной цепи. Большинство шаперонов обладает АТФазной активностью, в результате чего как транспорт белков в митохондрию, так и образование их функционально активных форм являются энергозависимыми процессами.

Функции митохондрий и энергообразование[править | править код]

Одной из основных функций митохондрий является синтез АТФ — универсальной формы химической энергии в любой живой клетке. Как и у прокариот, данная молекула может образовываться двумя путями: в результате субстратного фосфорилирования в жидкой фазе (например, при гликолизе) или в процессе мембранного фосфорилирования, связанного с использованием энергии трансмембранного электрохимического градиента протонов (ионов водорода). Митохондрии реализуют оба эти пути, первый из которых характерен для начальных процессов окисления субстрата и происходит в матриксе, а второй завершает процессы энергообразования и связан с кристами митохондрий. При этом своеобразие митохондрий как энергообразующих органелл эукариотической клетки определяет именно второй путь генерации АТФ, получивший название «хемиосмотического сопряжения». По сути это последовательное превращение химической энергии восстанавливающих эквивалентов НАДН в электрохимический протонный градиент ΔμН⁺ по обе стороны внутренней мембраны митохондрии, что приводит в действие мембранно-связанную АТФ-синтетазу и завершается образованием макроэргической связи в молекуле АТФ.

В целом весь процесс энергообразования в митохондриях может быть разбит на четыре основные стадии, первые две из которых протекают в матриксе, а две последние — на кристах митохондрий:

1. Превращение поступивших из цитоплазмы в митохондрию пирувата и жирных кислот в ацетил-СоА;
2. Окисление ацетил-СоА в цикле Кребса, ведущее к образованию НАДН и двух молекул СО₂;
3. Перенос электронов с НАДН на кислород по дыхательной цепи с образованием Н2О;
4. Образование АТФ в результате деятельности мембранного АТФ-синтетазного комплекса.

Ещё в цитоплазме в серии из 10 отдельных ферментативных реакций гликолиза шестиуглеродная молекула глюкозы частично окисляется до двух трёхуглеродных молекул пирувата с образованием двух молекул АТФ. Затем пируват переносится из цитозоля через наружную и внутреннюю мембраны в матрикс, где первоначально декарбоксилируется и превращается в ацетил-СоА. Этот процесс катализируется крупным пируватдегидрогеназным комплексом, имеющим размер, сопоставимый с размером рибосомы, и состоящим из трёх ферментов, пяти коферментов и двух регуляторных белков. Точно так же жирные кислоты, полученные при расщеплении нерастворимых триглицеридов в цитоплазме, переносятся в митохондриальный матрикс в виде ацил-СоА-производных и подвергаются бета-окислению с образованием ацетил-СоА.

На следующем этапе, также протекающем в матриксе митохондрии, ацетил-СоА полностью окисляется в цикле Кребса. В его работе задействованы четыре отдельных фермента, за каждый цикл обеспечивающие распад ацетил-СоА на два атома углерода, в виде СО₂. Этот процесс обеспечивает образование одной молекулы ГТФ, а также НАДН — высокоэнергетического промежуточного соединения, которое легко отдаёт электроны в цепь переноса электронов на кристах митохондрий.

Дальнейшие процессы энергообразования в митохондрии происходят на её кристах и связаны с переносом электронов от НАДН к кислороду. В соответствии с тем, что потребление кислорода в качестве окислителя обычно называют «внутриклеточным дыханием», электронно-транспортную цепь ферментов, осуществляющих последовательный перенос электронов от НАДН к кислороду, часто называют «дыхательной цепью». При этом трансформация энергии окисления осуществляется ферментами, расположенными на кристах митохондрий и осуществляющими векторный (направленный по отношению к сторонам мембраны) перенос протонов водорода из матрикса митохондрии в межмембранное пространство. В этом состоит принципиальное отличие работы оксидоредуктаз дыхательной цепи от функционирования ферментов, катализирующих реакции в гомогенном (изотропном) растворе, где вопрос о направлении реакции в пространстве не имеет смысла.

Весь процесс переноса электрона по дыхательной цепи может быть разбит на три стадии, каждая из которых катализируется отдельным трансмембранным липопротеидным комплексом (I, III и IV), встроенным в мембрану кристы митохондрии. В состав каждого из названных комплексов входят следующие компоненты:

1. Большой олигомерный фермент, катализирующий перенос электронов;
2. Небелковые органические (простетические) группы, принимающие и высвобождающие электроны;
3. Белки, обеспечивающие движение электронов.

Каждый из этих комплексов осуществляет перенос электронов от донора к акцептору по градиенту редокс-потенциала через ряд последовательно функционирующих переносчиков. В качестве последних в дыхательной цепи митохондрий функционируют мигрирующие в плоскости мембраны жирорастворимые молекулы убихинона, а также небольшие (молекулярная масса 13 кДа) водорастворимые белки, содержащие ковалентно связанный гем и называемые «цитохромами с». При этом три из пяти компонентов, составляющих дыхательную цепь, работают так, что перенос электронов сопровождается переносом протонов через мембрану крист митохондрий в направлении из матрикса в межмембранное пространство.

Дыхательная цепь начинается с комплекса I (НАДН-убихинон-оксидоредуктаза), состоящего как минимум из 26 полипептидных цепей и имеющего молекулярную массу около 850 кДа. Функциональная активность этого комплекса определяется тем, что он содержит в своём составе более 20 атомов железа, упакованных в ячейки из атомов серы, а также флавин (флавинмононуклеотид — производное витамина рибофлавина). Комплекс I катализирует окисление НАДН, отщепляя от него два электрона, которые после «путешествия» по окислительно-восстановительным компонентам комплекса I попадают на молекулу-переносчик, в качестве которой выступает убихинон (Q). Последний способен ступенчато восстанавливаться, принимая на себя по два электрона и протона и, таким образом, превращаясь в восстановленную форму — убихинол (QH₂).

Энергетический потенциал (запас энергии) в молекуле убихинола существенно ниже, чем в молекуле НАДН, а разница в подобной энергии временно запасается в виде электрохимического протонного градиента. Последний возникает в результате того, что перенос электронов по простетическим группам комплекса I, ведущий к снижению энергетического потенциала электронов, сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

Восстановленный убихинол мигрирует в плоскости мембраны, где достигает второго фермента дыхательной цепи — комплекса III (цитохром bc₁). Последний представляет собой димер с молекулярной массой более 300 кДа, сформированный из восьми полипептидных цепей и содержащий атомы железа как в виде железосерных центров, так и в виде комплексов с гемами b(I), b(II) и c₁ — сложными гетероциклическими молекулами с четырьмя атомами азота, расположенными по углам металлосвязывающего квадрата. Комплекс III катализирует реакцию окисления двух убихинолов до убихинонов, восстанавливая две молекулы цитохрома c (гемсодержащий переносчик, находящегося в межмембранном пространстве). Отщепляющиеся при этом от убихинолов четыре протона освобождаются в межмембранное пространство, продолжая формирование электрохимического градиента.

Последняя стадия катализируется комплексом IV (цитохром c-оксидаза) с молекулярной массой около 200 кДа, состоящим из 10-13 полипептидных цепей и, помимо двух различных гемов, включающим также несколько атомов меди, прочно связанных с белками. При этом электроны, отбираемые у восстановленного цитохрома c, пройдя по атомам железа и меди в составе комплекса IV, попадают на связанный в активном центре этого фермента кислород, что приводит к образованию воды.

Таким образом, суммарная реакция, катализируемая ферментами дыхательной цепи, состоит в окислении НАДН кислородом с образованием воды. По сути этот процесс заключается в ступенчатом переносе электронов между атомами металлов, присутствующих в простетических группах белковых комплексов дыхательной цепи, где каждый последующий комплекс обладает более высоким сродством к электрону, чем предыдущий. При этом сами электроны передаются по цепи до тех пор, пока не соединятся с молекулярным кислородом, обладающим наибольшим сродством к электронам. Освобождаемая же при этом энергия запасается в виде электрохимического (протонного) градиента по обе стороны внутренней мембраны митохондрий. При этом считается, что в процессе транспорта по дыхательной цепи пары электронов перекачивается от трёх до шести протонов.

Завершающим этапом функционирования митохондрии является генерация АТФ, осуществляемая встроенным во внутреннюю мембрану специальным макромолекулярным комплексом с молекулярной массой 500 кДа. Этот комплекс, называемый АТФ-синтазой, как раз и катализирует синтез АТФ путём конверсии энергии трансмембранного электрохимического градиента протонов водорода в энергию макроэргической связи молекулы АТФ.

АТФ-синтаза[править | править код]

В структурно-функциональном плане АТФ-синтаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F₁ и F₀. Первый из них (фактор сопряжения F₁) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)₃, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F₀. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F₁.

Мембранная часть АТФ-синтазы, называемая фактором сопряжения F₀, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода. Всего в состав комплекса F₀ входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F₁ и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F₁, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F₁ в сторону F₀ субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.

Таким образом, в молекуле АТФ-синтазы можно выделить две группы белковых субъединиц, которые могут быть уподоблены двум деталям мотора: ротору и статору. «Статор» неподвижен относительно мембраны и включает в себя шарообразный гексамер (αβ)₃, находящуюся на его поверхности и субъединицу δ, а также субъединицы a и b мембранного комплекса F₀. Подвижный относительно этой конструкции «ротор» состоит из субъединиц γ и ε, которые, заметно выступая из комплекса (αβ)₃, соединяются с погружённым в мембрану кольцом из субъединиц c.

Способность синтезировать АТФ — свойство единого комплекса F₀F₁, сопряжённого с переносом протонов водорода через F₀ к F₁, в последнем из которых как раз и расположены каталитические центры, осуществляющие преобразование АДФ и фосфата в молекулу АТФ. Движущей же силой для работы АТФ-синтазы является протонный потенциал, создаваемый на внутренней мембране митохондрий в результате работы цепи электронного транспорта.

Сила, приводящая в движение «ротор» АТФ-синтазы, возникает при достижении разности потенциалов между наружной и внутренней сторонами мембраны > 220 мВ и обеспечивается потоком протонов, протекающих через специальный канал в F₀, расположенный на границе между субъединицами a и c. При этом путь переноса протонов включает в себя следующие структурные элементы:

1. Два расположенных несоосно «полуканала», первый из которых обеспечивает поступление протонов из межмембранного пространства к существенно важным функциональным группам F₀, а другой обеспечивает их выход в матрикс митохондрии;
2. Кольцо из субъединиц c, каждая из которых в своей центральной части содержит протонируемую карбоксильную группу, способную присоединять H⁺ из межмембранного пространства и отдавать их через соответствующие протонные каналы. В результате периодических смещений субъединиц с, обусловленных потоком протонов через протонный канал происходит поворот субъединицы γ, погружённой в кольцо из субъединиц с.

Таким образом, каталитическая активность АТФ-синтазы непосредственно связана с вращением её «ротора», при котором поворот субъединицы γ вызывает одновременное изменение конформации всех трёх каталитических субъединиц β, что в конечном счёте и обеспечивает работу фермента. При этом в случае образования АТФ «ротор» крутится по часовой стрелке со скоростью четыре оборота в секунду, а само подобное вращение происходит дискретными скачками по 120°, каждый из которых сопровождается образованием одной молекулы АТФ.

Непосредственная функция синтеза АТФ локализована на β-субъединицах сопрягающего комплекса F₁. При этом самым первым актом в цепи событий, приводящих к образованию АТФ, является связывание АДФ и фосфата с активным центром свободной β-субъединицы, находящейся в состоянии 1. За счёт энергии внешнего источника (тока протонов) в комплексе F₁ происходят конформационные изменения, в результате которых АДФ и фосфат становятся прочно связанными с каталитическим центром (состояние 2), где становится возможным образование ковалентной связи между ними, ведущей к образованию АТФ. На данной стадии АТФ-синтазы ферменту практически не требуется энергии, которая будет необходима на следующем этапе для освобождения прочно связанной молекулы АТФ из ферментативного центра. Поэтому следующий этап работы фермента заключается в том, чтобы в результате энергозависимого структурного изменения комплекса F₁ каталитическая β-субъединица, содержащая прочно связанную молекулу АТФ, перешла в состояние 3, в котором связь АТФ с каталитическим центром ослаблена. В результате этого молекула АТФ покидает фермент, а β-субъединица возвращается в исходное состояние 1, благодаря чему обеспечивается цикличность работы фермента.

Работа АТФ-синтазы связана с механическими движениями её отдельных частей, что позволило отнести этот процесс к особому типу явлений, названных «вращательным катализом». Подобно тому, как электрический ток в обмотке электродвигателя приводит в движение ротор относительно статора, направленный перенос протонов через АТФ-синтазу вызывает вращение отдельных субъединиц фактора сопряжения F₁ относительно других субъединиц ферментного комплекса, в результате чего это уникальное энергообразующее устройство совершает химическую работу — синтезирует молекулы АТФ. В дальнейшем АТФ поступает в цитоплазму клетки, где расходуется на самые разнообразные энергозависимые процессы. Подобный перенос осуществляется специальным встроенным в мембрану митохондрий ферментом АТФ/АДФ-транслоказой, который обменивает вновь синтезированную АТФ на цитоплазматическую АДФ, что гарантирует сохранность фонда адениловых нуклеотидов внутри митохондрий.

Митохондрии и наследственность[править | править код]

ДНК митохондрий наследуются почти исключительно по материнской линии. Каждая митохондрия имеет несколько участков нуклеотидов в ДНК, идентичных во всех митохондриях (то есть в клетке много копий митохондриальных ДНК), что очень важно для митохондрий, неспособных восстанавливать ДНК от повреждений (наблюдается высокая частота мутаций). Мутации в митохондриальной ДНК являются причиной целого ряда наследственных заболеваний человека.

История изучения[править | править код]

Митохондрия была открыта в середине XIX века. В конце XX века стало известно, что, выпуская сигнальные молекулы, митохондрии активируют смерть клетки^[4].

См. также[править | править код]

• Симбиогенез
• Митохондриальная ДНК
• Митохондриальная Ева
• Митохондриальные заболевания
• Гидрогеносомы

Литература[править | править код]

• М. Б. Беркинблит, С. М. Глаголев, В. А. Фуралев. Общая биология. — М.: МИРОС, 1999.
• Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. Биология. — М.: МИР, 2006.
• Э. Уиллет. Генетика без тайн. — М.: ЭКСМО, 2008.
• Д. Г. Дерябин. Функциональная морфология клетки. — М.: КДУ, 2005.
• Белякович А.Г. Изучение митохондрий и бактерий с помощью соли тетразолия п-НТФ. — Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1990.
• Н. Л. Векшин. Флуоресцентная спектроскопия биополимеров. Пущино, Фотон, 2009.

Источник: ru.wikipedia.org

Особенности строения

Митохондрии относятся к двухмембранным органеллам, имеют внешнюю и внутреннюю оболочки, межмембранное пространство между ними и матрикс.

Внешняя мембрана. Она гладкая, не имеет складок, отграничивает внутреннее содержимое от цитоплазмы. Ширина ее равна 7нм, в составе находятся липиды и белки. Важную роль выполняет порин — белок, образующий каналы во внешней мембране. Они обеспечивают ионный и молекулярный обмен.

Межмембранное пространство. Величина межмембранного пространства около 20нм. Вещество, заполняющее его по составу сходно с цитоплазмой, за исключением крупных молекул, которые могут сюда проникнуть только путем активного транспорта.

Внутренняя мембрана. Построена в основном из белка, только треть отводится на липидные вещества. Большое количество белков являются транспортными, так как внутренняя мембрана лишена свободно проходимых пор. Она формирует много выростов – крист, которые выглядят, как приплюснутые гребни. Окисление органических соединений до CO₂ в митохондриях происходит на мембранах крист. Этот процесс кислородзависимый и осуществляется под действием АТФ-синтетазы. Высвобожденная энергия сохраняется в виде молекул АТФ и используется по мере необходимости.

Матрикс – внутренняя среда митохондрий, имеет зернистую однородную структуру. В электронном микроскопе можно увидеть гранулы и нити в клубках, которые свободно лежат между кристами. В матриксе находится полуавтономная система синтеза белка – здесь расположены ДНК, все виды РНК, рибосомы. Но все же большая часть белков поставляется с ядра, поэтому митохондрии называют полуавтономными органеллами.

Расположение в клетке и деление

Хондриом – это группа митохондрий, которые сосредоточены в одной клетке. Они по-разному располагаются в цитоплазме, что зависит от специализации клеток. Размещение в цитоплазме также зависит от окружающих ее органелл и включений.  В клетках растений они занимают периферию, так как к оболочке митохондрии отодвигаются центральной вакуолью. В клетках почечного эпителия мембрана образует выпячивания, между которыми находятся митохондрии.

В стволовых клетках, где энергия используется равномерно всеми органоидами, митохондрии размещены хаотично. В специализированных клетках они, в основном, сосредоточены в местах наибольшего потребления энергии. К примеру, в поперечно-полосатой мускулатуре они расположены возле миофибрилл. В сперматозоидах они спирально охватывают ось жгутика, так как для приведения его в движение и перемещения сперматозоида нужно много энергии. Простейшие, которые передвигаются при помощи ресничек, также содержат большое количество митохондрий у их основания.

Деление. Митохондрии способны к самостоятельному размножению, имея собственный геном. Органеллы делятся с помощью перетяжки или перегородок. Формирование новых митохондрий в разных клетках отличается периодичностью, например, в печеночной ткани они сменяются каждые 10 дней.

Функции в клетке

1. Основная функция митохондрий – образование молекул АТФ.
2. Депонирование ионов Кальция.
3. Участие в обмене воды.
4. Синтез предшественников стероидных гормонов.

Молекулярная биология – это наука, изучающая роль митохондрий в метаболизме. В них также идет превращение пирувата в ацетил-коэнзим А, бета-окисление жирных кислот.

Таблица: строение и функции митохондрий (кратко)
Структурные элементы	Строение	Функции
Наружная мембрана	Гладкая оболочка, построена из липидов и белков	Отграничивает внутреннее содержимое от цитоплазмы
Межмембранное пространство	Находятся ионы водорода, белки, микромолекулы	Создает протонный градиент
Внутренняя мембрана	Образует выпячивания – кристы, содержит белковые транспортные системы	Перенос макромолекул, поддержание протонного градиента
Матрикс	Место расположения ферментов цикла Кребса, ДНК, РНК, рибосом	Аэробное окисление с высвобождением энергии, превращение пирувата в ацетил-коэнзим А.
Рибосомы	Объединённые две субъединицы	Синтез белка

Сходство митохондрий и хлоропластов

Общие свойства для митохондрий и хлоропластов обусловлены, прежде всего, наличием двойной мембраны.

Признаки сходства также заключаются в способности самостоятельно синтезировать белок. Эти органеллы имеют свое ДНК, РНК, рибосомы.

И митохондрии и хлоропласты могут делиться с помощью перетяжки.

Объединяет их также возможность продуцировать энергию, митохондрии более специализированы в этой функции, но хлоропласты во время фотосинтезирующих процессов тоже образуют молекулы АТФ. Так, растительные клетки имеют меньше митохондрий, чем животные, потому что частично функции за них выполняют хлоропласты.

Опишем кратко сходства и различия:

• Являются двомембранными органеллами;
• внутренняя мембрана образует выпячивания: для митохондрий характерны кристы, для хлоропластов – тиллакоиды;
• обладают собственным геномом;
• способны синтезировать белки и энергию.

Различаются данные органоиды своими функциями: митохондрии предназначены для синтеза энергии, здесь осуществляется клеточное дыхание, хлоропласты нужны растительным клеткам для фотосинтеза.

Источник: animals-world.ru

Что такое митохондрии и их роль

Митохондрии представляют собой двумембранный органоид эукариотической клетки, основное задание которого – окисление органических соединений, синтез молекул АТФ, с последующим применением энергии, образованной после их распада. То есть по сути митохондрии это энергетическая база клеток, говоря образным языком, именно митохондрии являются своего рода станциями, которые вырабатывают необходимую для клеток энергию.

Количество митохондрий в клетках может меняться от нескольких штук, до тысяч единиц. И больше их естественно именно в тех клетках, где интенсивно идут процессы синтеза молекул АТФ.

Сами митохондрии также имеют разную форму и размеры, среди них встречаются округлые, вытянутые, спиральные и чашевидные представители. Чаще всего их форма округлая и вытянутая, с диаметром от одного микрометра и до 10 микрометров длинны.

Примерно так выглядит митохондрия.

Также митохондрии могут, как перемещаться по клетке (делают они это благодаря току цитоплазмы), так и неподвижно оставаться на месте. Перемещаются они всегда в те места, где наиболее требуется выработка энергии.

Происхождение митохондрии

Еще в начале прошлого ХХ века была сформирована так званая гипотеза симбиогенеза, согласно которой митохондрии произошли от аэробных бактерий, внедренных в другую прокариотическую клетку. Бактерии эти стали снабжать клетку молекулами АТФ взамен получая необходимые им питательные вещества. И в процессе эволюции они постепенно потеряли свою автономность, передав часть своей генетической информации в ядро клетки, превратившись в клеточную органеллу.

Строение митохондрии

Митохондрии состоят из:

• двух мембран, одна из них внутренняя, другая внешняя,
• межмембранного пространства,
• матрикса – внутреннего содержимого митохондрии,
• криста – это часть мембраны, которая выросла в матриксе,
• белок синтезирующей системы: ДНК, рибосом, РНК,
• других белков и их комплексов, среди которых большое число всевозможных ферментов,
• других молекул

Так выглядит строение митохондрии.

Внешняя и внутренняя мембраны митохондрии имеют разные функции, и по этой причине различается их состав. Внешняя мембрана своим строением схожа с мембраной плазменной, которая окружает саму клетку и выполняет в основном защитную барьерную роль. Тем не менее, мелкие молекулы могут проникать через нее, а вот проникновение молекул покрупнее уже избирательно.

На внутренней мембране митохондрии, в том числе на ее выростах – кристах, располагаются ферменты, образуя мультиферментативные системы. По химическому составу тут преобладают белки. Количество крист зависит от интенсивности синтезирующих процессов, к примеру, в митохондриях клеток мышц их очень много.

У митохондрий, как впрочем, у и хлоропластов, имеется своя белоксинтезирующая система – ДНК, РНК и рибосомы. Генетический аппарат имеет вид кольцевой молекулы – нуклеотида, точь в точь как у бактерий. Часть необходимых белков митохондрии синтезируют сами, а часть получают извне, из цитоплазмы, поскольку эти белки кодируются ядерными генами.

Функции митохондрии

Как мы уже написали выше, основная функция митохондрий – снабжение клетки энергией, которая путем многочисленных ферментативных реакций извлекается из органических соединений. Некоторые подобные реакции идут с участием кислорода, а после других выделяется углекислый газ. И реакции эти происходят, как внутри самой митохондрии, то есть в ее матриксе, так и на кристах.

Если сказать иначе, то роль митохондрии в клетке заключается в активном участии в «клеточном дыхании», к которому относится множество химических реакций окисления органических веществ, переносов протонов водорода с последующим выделением энергии и т. д.

Ферменты митохондрий

Ферменты транслоказы внутренней мембраны митохондрий осуществляют транспортировку АДФ в АТФ. На головках, что состоят из ферментов АТФазы идет синтез АТФ. АТФаза обеспечивает сопряжение фосфорилирования АДФ с реакциями дыхательной цепи. В матриксе находится большая часть ферментов цикла Кребса и окисления жирных кислот

Источник: www.poznavayka.org

Отличительные характеристики

Митохондрии имеют характерную продолговатую или овальную форму и покрыты двойной мембраной. Они встречаются как в животных, так и в растительных клетках. Количество митохондрий внутри клетки изменяется в зависимости от типа и функции клетки. Некоторые клетки, такие как зрелые эритроциты, вообще не содержат митохондрий. Отсутствие митохондрий и других органелл оставляет место для миллионов молекул гемоглобина, необходимых для транспортировки кислорода по всему телу. С другой стороны, клетки мышц могут содержать тысячи митохондрий, генерирующих энергию, необходимую для мышечной активности. Митохондрии также обильны в жировых клетках и клетках печени.

Митохондриальная ДНК

Митохондрии имеют собственную ДНК (мтДНК), рибосомы и могут синтезировать свои собственные белки. мтДНК кодирует белки, участвующие в переносе электронов и окислительном фосфорилировании, которые происходят при клеточном дыхании. При окислительном фосфорилировании в матрице митохондрий генерируется энергия в виде АТФ. Протеины, синтезированные из мтДНК, также кодируются для продуцирования молекул РНК, передающих РНК и рибосомную РНК.

Митохондриальная ДНК отличается от ДНК, обнаруженной в ядре клетки, тем, что она не обладает механизмами восстановления ДНК, которые помогают предотвратить мутации в ядерной ДНК. В результате мтДНК имеет гораздо более высокую скорость мутаций, чем ядерная ДНК. Воздействие реактивного кислорода, образующегося при окислительном фосфорилировании, также повреждает мтДНК.

Строение митохондрий

Митохондрии окружены двойной мембраной. Каждая из этих мембран представляет собой фосфолипидный бислой со встроенными белками. Внешняя мембрана гладкая, а внутренняя мембрана имеет много складок. Эти складки называются кристами. Они повышают «производительность» клеточного дыхания за счет увеличения доступной площади поверхности.

Двойные мембраны делят митохондрию на две различные части: межмембранное пространство и матрицу митохондрий. Межмембранное пространство представляет собой узкую часть между двумя мембранами, в то время как митохондриальная матрица является частью, заключенной внутри мембран.

Митохондриальная матрица содержит мтДНК, рибосомы и ферменты. Некоторые из этапов клеточного дыхания, включая цикл лимонной кислоты и окислительное фосфорилирование, происходят в матрице из-за высокой концентрации ферментов.

Митохондрии полуавтономны, так как лишь частично зависят от клетки, чтобы реплицировать и расти. У них есть свои ДНК, рибосомы, белки и контроль над их синтезированием. Подобно бактериям, митохондрии имеют циркулярную ДНК и реплицируются репродуктивным процессом, называемым бинарным делением. До репликации митохондрии сливаются вместе в процессе, называемом слияние. Это необходимо для поддержания стабильности, так как без него митохондрии будут уменьшаться по мере их деления. Уменьшенные митохондрии не способны продуцировать достаточное количество энергии, необходимой для нормального функционирования клетки.

Источник: natworld.info

Общая характеристика

Митохондрии были обнаружены в 1850 году. Однако понять строение и функциональное назначение митохондрий стало возможно только в 1948 году.

За счёт своих довольно крупных размеров органеллы хорошо различимы в световом микроскопе. Максимальная длина – 10 мкм, диаметр не превышает 1 мкм.

Митохондрии присутствуют во всех эукариотических клетках. Это двумембранные органоиды обычно бобовидной формы. Также встречаются митохондрии сферической, нитевидной, спиралевидной формы.

Количество митохондрий может значительно варьировать. Например, в клетках печени их насчитывается около тысячи, а в ооцитах – 300 тысяч. Растительные клетки содержат меньше митохондрий, чем животные.

Рис. 1. Нахождение митохондрий в клетке.

Строение

Каждая митохондрия отделена от цитоплазмы двумя мембранами. Наружная мембрана гладкая. Строение внутренней мембраны более сложное. Она образует многочисленные складки – кристы, которые увеличивают функциональную поверхность. Между двумя мембранами находится пространство в 10-20 нм, заполненное ферментами. Внутри органеллы располагается матрикс – гелеобразное вещество.

Рис. 2. Внутреннее строение митохондрий.

В таблице “Строение и функции митохондрии” подробно описаны компоненты органеллы.

Пластиды

Помимо митохондрий в клетках растений присутствуют дополнительные полуавтономные органеллы – пластиды.
В зависимости от функционального назначения различают три вида пластид:

• хромопласты – накапливают и хранят пигменты (каротины) разных оттенков, придающих окраску цветков растений;
• лейкопласты – запасают питательные вещества, например, крахмал, в виде зерён и гранул;
• хлоропласты – наиболее важные органеллы, содержащие зелёный пигмент (хлорофилл), придающий окраску растениям, и осуществляющие фотосинтез.

Рис. 3. Пластиды.

Источник: obrazovaka.ru