Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – субъединиц. В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеидами. Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений. Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами. Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй — P (peptidyl) — пептидильный. Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.


Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга — единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот — в 80S (т. е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических — 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У прокариот в состав большой субъединицы рибосом входит две молекулы рРНК и более 30 молекул белка, в состав малой — одна молекула рРНК и около 20 белков. У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК. Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК


У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника — 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1. Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в процессинге.

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная. Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР — эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Источник: biology.su

Строение


Важнейшей органеллой клетки является ядро. Оно содержит генетическую информацию и ядрышко, где образуются рибосомы. Синтезированные рибосомы через поры ядерной мембраны попадают либо на эндоплазматическую сеть, либо в цитоплазму. В зависимости от расположения в эукариотической клетке выделяют два вида рибосом:

  • связанные – располагаются на эндоплазматической сети (шероховатый вид);
  • свободные – располагаются в цитозоле.

Гладкая ЭПС образуется после освобождения от рибосом. В растительных клетках гладкая ЭПС формирует провакуоли, из которых затем образуются вакуоли.

Расположение рибосом в клетке

Рис. 1. Расположение рибосом в клетке.

Рибосомы – немембранные органеллы, имеющие округлую форму и состоящие из двух частей – субъединиц (большой и малой), каждая из которых представляет собой смесь рибосомальной РНК (рРНК) и белков. С химической точки зрения рибосома – нуклеопротеид, состоящий из нуклеиновых кислот и протеинов.

iv>
Рибосома это органоид активно участвующий в

Рис. 2. Строение рибосом.

Различают четыре разновидности молекул РНК рибосомы:

  • 18S-РНК – содержит 1900 нуклеотидов;
  • 5S-РНК – содержит 120 нуклеотидов;
  • 5,8S-РНК – состоит из 160 нуклеотидов;
  • 28S-РНК – состоит из 4800 нуклеотидов.

Малая частица рибосомы образована 30-35 белками и 18S-РНК. В большую субчастицу входит 45-50 белков и 5S-, 5,8S-, 28S-РНК.

В нерабочем состоянии части рибосом разъединены. Они соединяются с помощью информационной (матричной) РНК, обхватывая её с двух сторон. При синтезе белка рибосомы объединяются, образуя комплексы – полисомы или полирибосомы, связанные мРНК и напоминающие бусины на нитке.

Синтез белка

Главная функция рРНК – синтез белка и аминокислот.
Биосинтез белков включает два процесса:

  • транскрипцию;
  • трансляцию.

Транскрипция происходит с участием ДНК. Генетическую информацию считывает фермент РНК-полимераза, образуя мРНК. Далее начинается процесс трансляции, происходящий на рибосомах.
Этот процесс разделяется на три этапа:

  • инициацию – начало синтеза;
  • элонгацию – биосинтез;
  • терминацию – завершение синтеза, отделение рибосомы.

При инициации происходит сборка рибосомы. Контактные части субъединиц называются активными центрами, между которыми располагается:

  • мРНК в качестве «шаблона» синтеза;
  • тРНК, осуществляющая перенос аминокислот на синтезируемую цепь;
  • синтезируемый пептид, состоящий из аминокислот.

В процессе элонгации происходит удлинение полипептидной цепи за счёт присоединения аминокислот. Цепь отсоединяется от рибосомы на стадии терминации благодаря стоп-кодону – единицы генетического кода, шифрующего прекращение синтеза белка.

Общая схема синтеза белка на рибосоме

Рис. 3. Общая схема синтеза белка на рибосоме.

Биосинтез требует энергетических затрат. При присоединении одной аминокислоты расходуется по две молекулы АТФ (аденозинтрифосфата) и ГТФ (гуанозинтрифосфата). Кроме того, ГТФ тратится на процессы инициации и терминации.

Источник: obrazovaka.ru

Вкратце о строении клетки

>

Она состоит из мембраны, цитоплазмы, органоидов, которые в них расположены, а также ядра (кроме прокариотов), в котором находятся молекулы ДНК. Кроме того, над мембраной имеется дополнительная защитная структура. В животных клетках это гликокаликс, во всех остальных — клеточная стенка. У растений она состоит из целлюлозы, у грибов — из хитина, у бактерий — из муреина. Мембрана состоит из трех слоев: двух фосфолипидных и белкового между ними. В ней есть поры, благодаря которым осуществляется перенос веществ внутрь и наружу. Возле каждой поры расположены специальные транспортные белки, которые пропускают в клетку только определенные вещества. Органоидами животной клетки являются:

  • митохондрии, которые выполняют роль своеобразных «электростанций» (в них происходит процесс клеточного дыхания и синтез энергии);
  • лизосомы, которые содержат специальные ферменты для осуществления обмена веществ;
  • комплекс Гольджи, предназначенный для хранения и видоизменения некоторых веществ;
  • эндоплазматический ретикулум, который нужен для транспорта химических соединений;
  • центросома, состоящая из двух центриолей, которые участвуют в процессе деления;
  • ядрышко, которое регулирует обменные процессы и создает некоторые органоиды;

  • рибосомы, о которых мы детально поговорим в этой статье;
  • растительные клетки имеют дополнительные органоиды: вакуоль, которая нужна для накопления ненужных веществ в связи с невозможностью вывода их наружу из-за прочной клеточной стенки; пластиды, которые подразделяются на лейкопласты (отвечают за запасание питательных химических соединений); хромопласты, содержащие красочные пигменты; хлоропласты, в которых находится хлорофилл и где происходит процесс фотосинтеза.

Рибосома — это что?

Раз уж мы говорим о ней в данной статье, то вполне логично задать такой вопрос. Рибосома — это органоид, который может быть расположен на внешней стороне стенок комплекса Гольджи. Нужно уточнить еще, что рибосома — это органоид, который содержится в клетке в очень больших количествах. В одной может находиться до десяти тысяч.

Где находятся данные органоиды?

Итак, как уже говорилось, рибосома — это структура, которая находится на стенках комплекса Гольджи. Также она может свободно передвигаться по цитоплазме. Третий вариант, где может располагаться рибосома — мембрана клетки. И те органоиды, которые находятся в этом месте, практически не покидают его и являются стационарными.

Рибосома — строение

Как же выглядит данная органелла? Она похожа на телефон с трубкой. Рибосома эукариот и прокариот состоит из двух частей, одна из которых больше, другая — меньше. Но эти две ее составляющие не соединяются вместе, когда она находится в спокойном состоянии.


о происходит только тогда, когда рибосома клетки непосредственно начинает выполнять свои функции. О функциях мы поговорим позже. Рибосома, строение которой описывается в статье, также имеет в своем составе информационную РНК и транспортную РНК. Данные вещества необходимы для того, чтобы записывать на них информацию о нужных клетке белках. Рибосома, строение которой мы рассматриваем, не имеет собственной мембраны. Ее субъединицы (так называются две ее половины) ничем не защищены.

Какие функции выполняет в клетке данный органоид?

То, за что отвечает рибосома, — синтез белка. Он происходит на основе информации, которая записана на так называемой матричной РНК (рибонуклеиновой кислоте). Рибосома, строение которой мы рассмотрели выше, объединяет свои две субъединицы только на время синтеза белка — процесса под названием трансляция. Во время данной процедуры синтезируемая полипептидная цепь находится между двумя субъединицами рибосомы.

Где они формируются?

Рибосома — органоид, который создается ядрышком. Данная процедура происходит в десять этапов, на протяжении которых постепенно формируются белки малой и большой субъединиц.

Каким образом происходит формирование белков?

Биосинтез белков происходит в несколько этапов. Первый из них — это активация аминокислот. Всего их существует двадцать, при комбинировании их разными методами можно получить миллиарды различных белков. На протяжении данного этапа из аминокислот формируется аминоалиц-т-РНК.


нная процедура невозможна без участия АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты). Также для осуществления этого процесса необходимы катионы магния. Второй этап — это инициация полипептидной цепи, или процесс объединения двух субъединиц рибосомы и поставка к ней необходимых аминокислот. В данном процессе также принимают участие ионы магния и ГТФ (гуанозинтрифосфат). Третий этап называется элонгацией. Это непосредственно синтез полипептидной цепи. Происходит методом трансляции. Терминация — следующий этап — это процесс распада рибосомы на отдельные субъединицы и постепенное прекращение синтеза полипептидной цепочки. Далее идет последний этап — пятый — это процессинг. На этой стадии из простой цепи аминокислот формируются сложные структуры, которые уже и представляют собой готовые белки. В данном процессе участвуют специфические ферменты, а также кофакторы.

Структура белка

Так как рибосома, строение и функции которой мы разобрали в этой статье, отвечает за синтез белков, то давайте рассмотрим подробнее их структуру. Она бывает первичной, вторичной, третичной и четвертичной. Первичная структура белка — это определенная последовательность, в которой располагаются аминокислоты, формирующие данное органическое соединение. Вторичная структура белка представляет собой сформированные из полипептидных цепочек альфа-спирали и бета-складки. Третичная структура белка предусматривает определенную комбинацию альфа-спиралей и бета-складок.


твертичная же структура заключается в формировании единого макромолекулярного образования. То есть комбинации альфа-спиралей и бета-структур формируют глобулы либо фибриллы. По этому принципу можно выделить два типа белков — фибриллярные и глобулярные. К первым относятся такие, как актин и миозин, из которых сформированы мышцы. Примерами вторых могут служить гемоглобин, иммуноглобулин и другие. Фибриллярные белки напоминают собой нить, волокно. Глобулярные больше похожи на клубок сплетенных между собой альфа-спиралей и бета-складок.

Что такое денатурация?

Каждый наверняка слышал это слово. Денатурация — это процесс разрушения структуры белка — сначала четвертичной, затем третичной, а после — и вторичной. В некоторых случаях происходит и ликвидация первичной структуры белка. Данный процесс может происходить вследствие воздействия на данное органическое вещество высокой температуры. Так, денатурацию белка можно наблюдать при варке куриных яиц. В большинстве случаев этот процесс необратим. Так, при температуре выше сорока двух градусов начинается денатурация гемоглобина, поэтому сильная гипертермия опасна для жизни. Денатурацию белков до отдельных нуклеиновых кислот можно наблюдать в процессе пищеварения, когда с помощью ферментов организм расщепляет сложные органические соединения на более простые.

Вывод

Роль рибосом очень сложно переоценить. Именно они являются основой существования клетки. Благодаря данным органоидам она может создавать белки, которые ей необходимы для самых разнообразных функций. Органические соединения, формирующиеся рибосомами, могут играть защитную роль, транспортную, роль катализатора, строительного материала для клетки, ферментативную, регуляторную (многие гормоны имеют белковую структуру). Поэтому можно сделать вывод, что рибосомы выполняют одну из самых важных функций в клетке. Поэтому их и так много — клетке всегда нужны продукты, синтезируемые данными органоидами.

Источник: fb.ru

Состав рибосомы[править | править код]

Рибосома состоит из специфических (рибосомных) РНК, специфических (рибосомных) белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.

Рибосомные РНК[править | править код]

Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg2+, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.[1]

Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции (с усложнением уровня организации живых систем) некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали («обрастали» дополнительными модулями, а позже — также и синтезируемыми ими полипептидами), вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно-функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда-то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК-мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.

РНК малой субъединицы[править | править код]

Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 16S-подобная рРНК (в других случаях). В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S-подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована (например, у Chlamydomonas reinhardtii она состоит из четырёх отдельных полирибонуклеотидов).[3]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков (Escherichia coli — 1542). Для 16S-подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков (18S рРНК). Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S-подобные рРНК (10—12S), которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S-подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.[3]

РНК большой субъединицы[править | править код]

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.[4]

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).[4]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.[4]

Рибосомные белки[править | править код]

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки.[5] Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков.[6] Рибосома на 30—50 % состоит из белка.[7]

Низкомолекулярные компоненты[править | править код]

Кроме биополимеров (РНК и белков) в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов (главным образом Mg2+ — до 2 % сухой массы рибосомы),[8] ди- и полиамины (такие как путресцин, кадаверин, спермидин, спермин — могут составлять до 2,5 % сухой массы рибосомы).[8]

Механизм трансляции[править | править код]

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот — это формилметионил-тРНК, обозначаемая как fMet-тРНКfMet) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНКfMet находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

  1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[9]
  2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза[10]
  3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[11][12]
  4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона[13]

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНКfMet сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК — из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы[править | править код]

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов[14]. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка[15]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы[16].

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы[17].

Литература[править | править код]

Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка / Рецензенты: акад. РАН, д-р хим. наук, проф. Богданов А. А.; чл.-кор. РАН, д-р хим. наук Цетлин В. И.; ред. Пирогова И. В.; тех. ред. Крайнова О. Н.; комп. верстка Никитина Г. Ю.; кор. Петрова Г. Н.. — изд. (2). — М.: «Академия», 2011. — 496 + 16 (цв. илл.) с. — (Высшее профессиональное образование). — 1000 экз. — ISBN 978-5-7695-6668-4.

Источник: ru.wikipedia.org