• ПРЕДИСЛОВИЕ РЕДАКТОРОВ ПЕРЕВОДА
  • ПРЕДИСЛОВИЕ
  • Благодарности
  • ЧАСТЬ I. БИОМОЛЕКУЛЫ
    ГЛАВА 1. БИОХИМИЯ-МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ
  • 1.1. Для живой материи характерны некоторые отличительные особенности
  • 1.2. Биохимия стремится понять природу живого состояния
  • 1.3. Все живые организмы содержат органические макромолекулы, построенные по общему плану
  • 1.4. Обмен веществ и энергии в живых организмах
  • 1.5. Ферменты, играющие роль катализаторов в живых клетках, управляют сложно организованной сетью химических реакций
  • 1.6. Клетки используют энергию в химической форме
  • 1.7. Процессы клеточного метаболизма находятся под постоянным контролем
  • 1.8. Живые организмы способны к точному самовоспроизведению
    ГЛАВА 2. КЛЕТКИ
  • 2.1. Все клетки обладают некоторыми общими структурными характеристиками
  • 2.2. Клетки должны иметь очень малые размеры

  • 2.3. Существуют два больших класса клеток — прокариотические и эукариотические
  • 2.4. Прокариоты — самые простые и самые мелкие клетки
  • 2.5. Escherichia coli — самая известная из прокариотических клеток
  • 2.6. Эукариотические клетки крупнее и сложнее прокариотических
  • 2.7. Ядро эукариот — это очень сложная структура
  • 2.8. Митохондрии — «силовые установки» эукариотических клеток, поставляющие энергию
  • 2.9. Эндоплазматический ретикулум образует каналы в цитоплазме
  • 2.10. Тельца Гольджи — секреторные органеллы
  • 2.11. Лизосомы — контейнеры с гидролитическими ферментами
  • 2.12. Пероксисомы — пузырьки, разрушающие перекись водорода
  • 2.13. Микрофиламенты участвуют в сократительных процессах клеток
  • 2.14. Микротрубочки также связаны с клеточными движениями
  • 2.15. Микрофиламенты, микротрубочки и микротрабекулярная сеть образуют цитоскелет
  • 2.16. Реснички и жгутики позволяют клеткам передвигаться
  • 2.17. В цитоплазме содержатся также гранулярные тельца
  • 2.18. Цитозоль — непрерывная водная фаза цитоплазмы
  • 2.19. Клеточная мембрана имеет большую площадь поверхности
  • 2.20. На поверхности многих животных клеток имеются также «антенны»
  • 2.21. Эукариотические клетки растений имеют некоторые специфические особенности

  • 2.22. Вирусы — надмолекулярные паразиты
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ
  • 3.1. Химический состав живой материи отличается от химического состава земной коры
  • 3.2. Большинство биомолекул содержит углерод
  • 3.3. Биомолекулы имеют специфическую форму и определенные размеры
  • 3.4. Функциональные группы органических биомолекул определяют их химические свойства
  • 3.5. Многие биомолекулы асимметричны
  • 3.6. Основные классы биомолекул в клетках представлены очень крупными молекулами
  • 3.7. Макромолекулы образуются из небольших молекул, играющих роль строительных блоков
  • 3.8. Молекулы, используемые в качестве строительных блоков, имеют простую структуру
  • 3.9. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток
  • 3.10. Биомолекулы первыми возникли в процессе химической эволюции
  • 3.11. Химическую эволюцию можно воспроизвести в лабораторных условиях
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 4. ВОДА
  • 4.1. Необычные физические свойства воды обусловлены ее способностью участвовать в образовании водородных связей
  • 4.2. Водородные связи широко распространены в биологических системах и играют в них важную роль
  • 4.3. Вода как растворитель обладает необычными свойствами
  • 4.4. Растворенные вещества изменяют свойства воды

  • 4.5. Состояние равновесия обратимых реакций характеризуется константой равновесия
  • 4.6. Ионизацию воды можно охарактеризовать величиной константы равновесия
  • 4.7. Шкала pH: обозначения концентраций ионов Н+ и ОН-
  • 4.8. Свойства кислот и оснований тесно связаны со свойствами воды
  • 4.9. Слабые кислоты имеют характерные кривые титрования
  • 4.10. Буферы — это смеси слабых кислот и сопряженных с ними оснований
  • 4.11. Фосфат и бикарбонат — важные биологические буферные системы
  • 4.12. Приспособленность живых организмов к водной среде
  • 4.13. «Кислые» дожди загрязняют наши озера и реки
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
  • 5.1. Общие структурные свойства аминокислот
  • 5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода
  • 5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией
  • 5.4. Оптически активные аминокислоты в белках представляют собой L-стереоизомеры
  • 5.5. Классификация аминокислот на основе их R-групп
  • 5.6. Восемь аминокислот содержат неполярные R-группы
  • 5.7. Семь аминокислот содержат незаряженные полярные R-группы
  • 5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные (кислые) R-группы
  • 5.9. Три аминокислоты содержат положительно заряженные (основные) R-группы
    iv>
  • 5.10. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты
  • 5.11. В водных растворах аминокислоты ионизированы
  • 5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания
  • 5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования
  • 5.14. По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота
  • 5.15. Аминокислоты различаются по своим кислотно-основным свойствам
  • 5.16. Кислотно-основные свойства аминокислот служат основой для аминокислотного анализа
  • 5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в соответствии с их электрическим зарядом
  • 5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения аминокислот
  • 5.19. Химические реакции, характерные для аминокислот
  • 5.20. Пептиды — это цепочки аминокислот
  • 5.21. Разделение пептидов может быть основано на различиях в их ионизационных свойствах
  • 5.22. Химические реакции, характерные для пептидов
  • 5.23. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
  • 6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций
  • 6.2. Белки можно классифицировать также по форме их молекул

  • 6.3. В ходе гидролиза брлки распадаются на аминокислоты
  • 6.4. Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы
  • 6.5. Белки — это очень крупные молекулы
  • 6.6. Белки можно выделить и подвергнуть очистке
  • 6.7. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей
  • 6.8. Инсулин — это первый белок, для которого была установлена аминокислотная последовательность
  • 6.9. В настоящее время известны последовательности многих других белков
  • 6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности
  • 6.11. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции
  • 6.12. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 7. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ
  • 7.1. Термины «конфигурация» и «конформация» имеют разный смысл
  • 7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну или всего лишь несколько конформаций
  • 7.3. a-Кератины — фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса
  • 7.4. Рентгеноструктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы
  • 7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп
  • 7.6. В a-кератине полипептидные цепи имеют форму a-спирали
    >
  • 7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию a-спирали
  • 7.8. В a-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию a-спиральной структуры
  • 7.9. В нативных a-кератинах a-спиральные полипептидные цепи скручены наподобие каната
  • 7.10. a-Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами
  • 7.11. b-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепи, называемую b-структурой
  • 7.12. Перманентная завивка волос — пример биохимической технологии
  • 7.13. Коллаген и эластин — главные фибриллярные белки соединительных тканей
  • 7.14. Коллаген — самый распространенный белок у высших животных
  • 7.15. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами
  • 7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трехцепочечные спиральные структуры
  • 7.17. Структура эластина придает особые свойства эластической ткани
  • 7.18. Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков?
  • 7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков встречающихся в клетках
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 8. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ ГЕМОГЛОБИНА
  • 8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру
  • 8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина — выдающееся достижение в исследовании белков

  • 8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию
  • 8.4. Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру
  • 8.5. Аминокислотная последовательность белка определяет его третичную структуру
  • 8.6. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков
  • 8.7. Свертывание полипептидных цепей происходит с очень высокой скоростью
  • 8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру
  • 8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина
  • 8.10. По своей третичной структуре a- и b-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином
  • 8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков
  • 8.12. Эритроциты — специализированные клетки, переносящие кислород
  • 8.13. Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода
  • 8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода
  • 8.15. Гемоглобин служит также переносчиком С02 и ионов H+
  • 8.16. Оксигенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации
  • 8.17. Серповидноклеточная анемия — «молекулярная болезнь» гемоглобина
  • 8.18. Гемоглобин больных серповидноклеточной анемиеи имеет измененную аминокислотную последовательность

  • 8.19. Серповидная форма эритроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина S к агрегации
  • 8.20. «Неправильные» аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций
  • 8.21. Можно ли найти «молекулярное лекарство» для серновидноклеточного гемоглобина?
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 9. ФЕРМЕНТЫ
  • 9.1. История биохимии — это в значительной мере история исследования ферментов
  • 9.2. Ферменты обнаруживают все свойства белков
  • 9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют
  • 9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации
  • 9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами
  • 9.6. Существует количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции
  • 9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата
  • 9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием двух субстратов
  • 9.9. Каждый фермент имеет определенный оптимум pH
  • 9.10. Количество фермента можно определить по его активности
  • 9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам
  • 9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями
  • 9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов — конкурентные и неконкурентные

  • 9.14. Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата
  • 9.15. Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов
  • 9.16. Рентгеноструктурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов
  • 9.17. В ферментных системах есть «дирижер», роль которого выполняет регуляторный фермент
  • 9.18. Аллостерические ферменты регулируются путем нековалентного присоединения к ним молекул модуляторов
  • 9.19. Аллостерические ферменты ингибируются или активируются их модуляторами
  • 9.20. Поведение аллостерических ферментов не описывается уравнением Михаэлиса — Ментеи
  • 9.21. Субъединицы аллостерических ферментов сообщаются между собой
  • 9.22. Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалентной модификации
  • 9.23. Многие ферменты существуют в нескольких формах
  • 9.24. Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 10. ВИТАМИНЫ И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ: ИХ РОЛЬ В ФУНКЦИОНИРОВАНИИ ФЕРМЕНТОВ
  • 10.1. Витамины — незаменимые органические микрокомпоненты пищи
  • 10.2. Витамины являются важными компонентами коферментов и простетических групп ферментов
  • 10.3. Витамины можно разделить на два класса
  • 10.4. Тиамин (витамин B1) функционирует в форме тиаминпирофосфата

  • 10.5. Рибофлавин (витамин В2) — компонент флавиновых нуклеотидов
  • 10.6. Никотинамид — это активная группа коферментов NAD и NADP
  • 10.7. Пантотеновая кислота — компонент кофермента А
  • 10.8. Пиридоксин (витамин В6) играет важную роль в метаболизме аминокислот
  • 10.9. Биотин является активным компонентом биоцитина — простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования
  • 10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты
  • 10.11. Витамин B12 — предшественник кофермента В12
  • 10.12. Биохимическая функция витамина С (аскорбиновой кислоты) не известна
  • 10.13. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена
  • 10.14. Витамин А, вероятно, выполняет несколько функций
  • 10.15. Витамин D — предшественник гормона
  • 10.16. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода
  • 10.17. Витамин К-компонент карбокснлнрукнцего фермента
  • 10.18. В пище животных должны содержаться многочисленные неорганические вещества
  • 10.19. Для действия многих ферментов требуется железо
  • 10.20. В некоторых окислительных ферментах содержится также медь
  • 10.21. Для действия многих ферментов необходим цинк
  • 10.22. Некоторым ферментам требуются ионы марганца
  • 10.23. В состав витамина В12 входит кобальт
  • 10.24. Селен является и незаменимым микроэлементом, и ядом
  • 10.25. Для некоторых ферментов требуются другие микроэлементы
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и залами
    ГЛАВА 11. УГЛЕВОДЫ: СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
  • 11.1. Углеводы делятся на три класса в зависимости от числа остатков сахаров
  • 11.2. Существует два семейства моносахаридов: альдозы и кетозы
  • 11.3. Моносахариды обычно содержат несколько асимметрических центров
  • 11.4. Типичные моносахариды имеют циклическую структуру
  • 11.5. Простые моносахариды могут служить восстановителями
  • 11.6. Дисахариды содержат две моносахаридные единицы
  • 11.7. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков
  • 11.8. Некоторые полисахариды представляют собой форму запасания «клеточного топлива»
  • 11.9. Целлюлоза — наиболее распространенный структурный полисахарид
  • 11.10. Клеточные стенки содержат в больших количествах структурные и защитные полисахариды
  • 11.11. Гликопротеины — гибридные молекулы
  • 11.12. На поверхности клеток животных присутствуют гликопротеины
  • 11.13. Гликозаминогликаны и протеогликаны — важные компоненты соединительной ткани
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 12. ЛИПИДЫ И МЕМБРАНЫ
  • 12.1. Жирные кислоты — структурные компоненты большинства липидов
  • 12.2. Триацилглицеролы — это глицероловые эфиры жирных кислот
  • 12.3. Триацилглицеролы — форма запасания липидов
  • 12.4. Воска — эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов
  • 12.5. Фосфолипиды — основные липидные компоненты мембран
  • 12.6. Сфинголипиды — также важные компоненты мембран
  • 12.7. Стероиды — неомыляемые липиды, обладающие специфическими функциями
  • 12.8. Липопротеины сочетают свойства липидов и белков
  • 12.9. Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои
  • 12.10. Полярные липиды и белки — основные компоненты мембран
  • 12.11. Мембраны имеют жидкостно-мозаичную структуру
  • 12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны
  • 12.13. Мембраны эритроцитов исследованы очень подробно
  • 12.14. Лектины — специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию
  • 12.15. Мембраны имеют очень сложные функции
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ПРИЛОЖЕНИЕ ОТВЕТЫ

Источник: scask.ru

Происхождение митохондрий[править | править код]

В соответствии с теорией симбиогенеза, митохондрии появились в результате захвата примитивными клетками (прокариотами) бактерий. Клетки, которые не могли сами использовать кислород для генерации энергии, имели серьёзные ограничения в возможностях развития; бактерии же (прогеноты) могли это делать. В процессе развития таких отношений прогеноты передали множество своих генов сформировавшемуся, благодаря повысившейся энергоэффективности, ядру теперь уже эукариот[2]. Вот почему современные митохондрии больше не являются самостоятельными организмами. Хотя их геном кодирует компоненты собственной системы синтеза белка, многие ферменты и белки, необходимые для их функционирования, кодируются ядерными хромосомами, синтезируются в цитоплазме клетки и только потом транспортируются в органеллы.

Митохондрии в клетке[править | править код]

Впервые митохондрии обнаружены в виде гранул в мышечных клетках в 1850 году. Число митохондрий в клетке непостоянно. Их особенно много в клетках, у которых велика потребность в кислороде. По своему строению митохондрии представляют собой органеллы, обычно сферической формы, встречающиеся в эукариотической клетке в количестве от нескольких сотен до 1—2 тысяч и занимающие 10—20% её внутреннего объёма. Сильно варьируются также размеры (от 1 до 70 мкм) и форма митохондрий. В зависимости от того, в каких участках клетки в каждый конкретный момент времени происходит повышенное потребление энергии, митохондрии способны перемещаться по цитоплазме в зоны наибольшего энергопотребления, используя для движения структуры цитоскелета эукариотической клетки. В клетках растений и животных одновременно и примерно в равных количествах существуют три типа митохондриальных органелл: молодые протомитохондрии, зрелые митохондрии и старые постмитохондрии, деградирующие в липофусциновые гранулы[3].

Структура митохондрий[править | править код]

Наружная мембрана[править | править код]

Наружная мембрана митохондрии имеет толщину около 7 нм, не образует впячиваний и складок и замкнута сама на себя. На наружную мембрану приходится около 7% площади поверхности всех мембран клеточных органелл. Основная функция — отграничение митохондрии от цитоплазмы. Наружная мембрана митохондрии состоит из липидов с вкраплениями белков (соотношение 2 : 1). Особую роль играет порин — каналообразующий белок. Он образует в наружной мембране отверстия диаметром 2-3 нм, через которые могут проникать небольшие молекулы и ионы весом до 5 кДа. Крупные молекулы могут проникать сквозь наружную мембрану только посредством активного транспорта с помощью транспортных белков митохондриальных мембран. Для наружной мембраны характерно присутствие ферментов: монооксигеназы, ацил-СоА-синтетазы и фосфолипазы А2. Наружная мембрана митохондрии может взаимодействовать с мембраной эндоплазматического ретикулума; это играет важную роль в транспортировке липидов и ионов кальция.

Межмембранное пространство[править | править код]

Межмембранное пространство представляет собой пространство между наружной и внутренней мембранами митохондрии. Его размер — 10-20 нм. Так как наружная мембрана митохондрии проницаема для небольших молекул и ионов, их концентрация в периплазматическом пространстве мало отличается от таковой в цитоплазме. Крупным же белкам для транспорта из цитоплазмы в периплазматическое пространство необходимо иметь специфические сигнальные пептиды; поэтому белковые компоненты периплазматического пространства и цитоплазмы различны. Одним из белков, содержащихся не только во внутренней мембране, но и в периплазматическом пространстве, является цитохром c.

Внутренняя мембрана[править | править код]

Внутренняя мембрана состоит в основном из белковых комплексов (соотношение белок/липид — 3:1) и образует многочисленные гребневидные складки — кристы, существенно увеличивающие площадь её поверхности и, например, в клетках печени составляет около трети всех клеточных мембран. Характерной чертой состава внутренней мембраны митохондрий является присутствие в ней кардиолипина — особого фосфолипида, содержащего сразу четыре жирные кислоты и делающего мембрану абсолютно непроницаемой для протонов. Ещё одна особенность внутренней мембраны митохондрий — очень высокое содержание белков (до 70 % по весу), представленных транспортными белками, ферментами дыхательной цепи, а также крупными АТФ-синтетазными комплексами. Внутренняя мембрана митохондрии в отличие от внешней не имеет специальных отверстий для транспорта мелких молекул и ионов; на ней, на стороне, обращенной к матриксу, располагаются особые молекулы АТФ-синтазы, состоящие из головки, ножки и основания. При прохождении через них протонов происходит синтез АТФ. В основании частиц, заполняя собой всю толщу мембраны, располагаются компоненты дыхательной цепи. Наружная и внутренняя мембраны в некоторых местах соприкасаются, там находится специальный белок-рецептор, способствующий транспорту митохондриальных белков, закодированных в ядре, в матрикс митохондрии.

Матрикс[править | править код]

Матрикс — ограниченное внутренней мембраной пространство. В матриксе (розовом веществе) митохондрии находятся ферментные системы окисления пирувата, жирных кислот, а также ферменты цикла трикарбоновых кислот (цикла Кребса). Кроме того, здесь же находится митохондриальная ДНК, РНК и собственный белоксинтезирующий аппарат митохондрии.

Митохондриальная ДНК[править | править код]

Находящаяся в матриксе митохондриальная ДНК представляет собой замкнутую кольцевую двуспиральную молекулу, в клетках человека имеющую размер 16569 нуклеотидных пар, что приблизительно в 105 раз меньше ДНК, локализованной в ядре. В целом митохондриальная ДНК кодирует 2 рРНК, 22 тРНК и 13 субъединиц ферментов дыхательной цепи, что составляет не более половины обнаруживаемых в ней белков. В частности, под контролем митохондриального генома кодируются семь субъединиц АТФ-синтетазы, три субъединицы цитохромоксидазы и одна субъединица убихинол-цитохром-с-редуктазы. При этом все белки, кроме одного, две рибосомные и шесть транспортных РНК транскрибируются с более тяжёлой (наружной) цепи ДНК, а 14 других тРНК и один белок транскрибируются с более лёгкой (внутренней) цепи.

На этом фоне геном митохондрий растений значительно больше и может достигать 370000 нуклеотидных пар, что примерно в 20 раз больше описанного выше генома митохондрий человека. Количество генов здесь также примерно в 7 раз больше, что сопровождается появлением в митохондриях растений дополнительных путей электронного транспорта, не сопряжённых с синтезом АТФ.

Митохондриальная ДНК реплицируется в интерфазе, что частично синхронизировано с репликацией ДНК в ядре. Во время же клеточного цикла митохондрии делятся надвое путём перетяжки, образование которой начинается с кольцевой бороздки на внутренней митохондриальной мембране. Детальное изучение нуклеотидной последовательности митохондриального генома позволило установить то, что в митохондриях животных и грибов нередки отклонения от универсального генетического кода. Так, в митохондриях человека кодон ATA вместо изолейцина в стандартном коде кодирует аминокислоту метионин, кодоны AGA и AGG, обычно кодирующие аргинин, являются стоп-кодонами, а кодон TGA, в стандартном коде являющийся стоп-кодоном, кодирует аминокислоту метионин. Что касается митохондрий растений, то по-видимому, они используют универсальный генетический код. Другой чертой митохондрий является особенность узнавания кодонов тРНК, заключающаяся в том, что одна подобная молекула способна узнавать не один, но сразу три или четыре кодона. Указанная особенность снижает значимость третьего нуклеотида в кодоне и приводит к тому, что митохондрии требуется меньшее разнообразие типов тРНК. При этом достаточным количеством оказываются всего 22 различных тРНК.

Имея собственный генетический аппарат, митохондрия обладает и собственной белоксинтезирующей системой, особенностью которой в клетках животных и грибов являются очень маленькие рибосомы, характеризуемые коэффициентом седиментации 55S, что даже ниже аналогичного показателя у 70S-рибосом прокариотического типа. При этом две большие рибосомные РНК также имеют меньшие размеры, чем у прокариот, а малая рРНК вообще отсутствует. В митохондриях растений, напротив, рибосомы более сходны с прокариотическими по размерам и строению.

В специализированных (не делящихся) клетках митохондрии обычно не делятся. Обновление пула митохондрий в этом случае происходит путём созревания митохондрий из протомитохондрий, имеющих исходно диаметр 0,1-0,2 микрона. Откуда берутся протомитохондрии неизвестно, но предполагается, что затравкой для них служит ДНК постмитохондрий, высвобождающаяся в цитоплазму. Протомитохондрии обладают высокой скоростью дыхания, но невысоким дыхательным контролем (Векшин Н. Л. и др. 2004—2014).

Митохондриальные белки[править | править код]

Количество транслируемых с митохондриальной мРНК белков, формирующих субъединицы крупных ферментных комплексов, ограничено. Значительная часть белков кодируется в ядре и синтезируется на цитоплазматических 80S-рибосомах. В частности, так образуются некоторые белки — переносчики электронов, митохондриальные транслоказы, компоненты транспорта белков в митохондрии, а также факторы, необходимые для транскрипции, трансляции и репликации митохондриальной ДНК. При этом подобные белки на своём N-конце имеют особые сигнальные пептиды, размер которых варьирует от 12 до 80 аминокислотных остатков. Данные участки формируют амфифильные завитки, обеспечивают специфический контакт белков со связывающими доменами митохондриальных распознающих рецепторов, локализованных на наружной мембране. До наружной мембраны митохондрии данные белки транспортируются в частично развёрнутом состоянии в ассоциации с белками-шаперонами (в частности — с hsp70). После переноса через наружную и внутреннюю мембраны в местах их контактов поступающие в митохондрию белки вновь связываются с шаперонами, но уже собственного митохондриального происхождения, которые подхватывают пересекающий мембраны белок, способствуют его втягиванию в митохондрию, а также контролируют процесс правильного сворачивания полипептидной цепи. Большинство шаперонов обладает АТФазной активностью, в результате чего как транспорт белков в митохондрию, так и образование их функционально активных форм являются энергозависимыми процессами.

Функции митохондрий и энергообразование[править | править код]

Одной из основных функций митохондрий является синтез АТФ — универсальной формы химической энергии в любой живой клетке. Как и у прокариот, данная молекула может образовываться двумя путями: в результате субстратного фосфорилирования в жидкой фазе (например, при гликолизе) или в процессе мембранного фосфорилирования, связанного с использованием энергии трансмембранного электрохимического градиента протонов (ионов водорода). Митохондрии реализуют оба эти пути, первый из которых характерен для начальных процессов окисления субстрата и происходит в матриксе, а второй завершает процессы энергообразования и связан с кристами митохондрий. При этом своеобразие митохондрий как энергообразующих органелл эукариотической клетки определяет именно второй путь генерации АТФ, получивший название «хемиосмотического сопряжения». По сути это последовательное превращение химической энергии восстанавливающих эквивалентов НАДН в электрохимический протонный градиент ΔμН+ по обе стороны внутренней мембраны митохондрии, что приводит в действие мембранно-связанную АТФ-синтетазу и завершается образованием макроэргической связи в молекуле АТФ.

В целом весь процесс энергообразования в митохондриях может быть разбит на четыре основные стадии, первые две из которых протекают в матриксе, а две последние — на кристах митохондрий:

  1. Превращение поступивших из цитоплазмы в митохондрию пирувата и жирных кислот в ацетил-СоА;
  2. Окисление ацетил-СоА в цикле Кребса, ведущее к образованию НАДН и двух молекул СО2;
  3. Перенос электронов с НАДН на кислород по дыхательной цепи с образованием Н2О;
  4. Образование АТФ в результате деятельности мембранного АТФ-синтетазного комплекса.

Ещё в цитоплазме в серии из 10 отдельных ферментативных реакций гликолиза шестиуглеродная молекула глюкозы частично окисляется до двух трёхуглеродных молекул пирувата с образованием двух молекул АТФ. Затем пируват переносится из цитозоля через наружную и внутреннюю мембраны в матрикс, где первоначально декарбоксилируется и превращается в ацетил-СоА. Этот процесс катализируется крупным пируватдегидрогеназным комплексом, имеющим размер, сопоставимый с размером рибосомы, и состоящим из трёх ферментов, пяти коферментов и двух регуляторных белков. Точно так же жирные кислоты, полученные при расщеплении нерастворимых триглицеридов в цитоплазме, переносятся в митохондриальный матрикс в виде ацил-СоА-производных и подвергаются бета-окислению с образованием ацетил-СоА.

На следующем этапе, также протекающем в матриксе митохондрии, ацетил-СоА полностью окисляется в цикле Кребса. В его работе задействованы четыре отдельных фермента, за каждый цикл обеспечивающие распад ацетил-СоА на два атома углерода, в виде СО2. Этот процесс обеспечивает образование одной молекулы ГТФ, а также НАДН — высокоэнергетического промежуточного соединения, которое легко отдаёт электроны в цепь переноса электронов на кристах митохондрий.

Дальнейшие процессы энергообразования в митохондрии происходят на её кристах и связаны с переносом электронов от НАДН к кислороду. В соответствии с тем, что потребление кислорода в качестве окислителя обычно называют «внутриклеточным дыханием», электронно-транспортную цепь ферментов, осуществляющих последовательный перенос электронов от НАДН к кислороду, часто называют «дыхательной цепью». При этом трансформация энергии окисления осуществляется ферментами, расположенными на кристах митохондрий и осуществляющими векторный (направленный по отношению к сторонам мембраны) перенос протонов водорода из матрикса митохондрии в межмембранное пространство. В этом состоит принципиальное отличие работы оксидоредуктаз дыхательной цепи от функционирования ферментов, катализирующих реакции в гомогенном (изотропном) растворе, где вопрос о направлении реакции в пространстве не имеет смысла.

Весь процесс переноса электрона по дыхательной цепи может быть разбит на три стадии, каждая из которых катализируется отдельным трансмембранным липопротеидным комплексом (I, III и IV), встроенным в мембрану кристы митохондрии. В состав каждого из названных комплексов входят следующие компоненты:

  1. Большой олигомерный фермент, катализирующий перенос электронов;
  2. Небелковые органические (простетические) группы, принимающие и высвобождающие электроны;
  3. Белки, обеспечивающие движение электронов.

Каждый из этих комплексов осуществляет перенос электронов от донора к акцептору по градиенту редокс-потенциала через ряд последовательно функционирующих переносчиков. В качестве последних в дыхательной цепи митохондрий функционируют мигрирующие в плоскости мембраны жирорастворимые молекулы убихинона, а также небольшие (молекулярная масса 13 кДа) водорастворимые белки, содержащие ковалентно связанный гем и называемые «цитохромами с». При этом три из пяти компонентов, составляющих дыхательную цепь, работают так, что перенос электронов сопровождается переносом протонов через мембрану крист митохондрий в направлении из матрикса в межмембранное пространство.

Дыхательная цепь начинается с комплекса I (НАДН-убихинон-оксидоредуктаза), состоящего как минимум из 26 полипептидных цепей и имеющего молекулярную массу около 850 кДа. Функциональная активность этого комплекса определяется тем, что он содержит в своём составе более 20 атомов железа, упакованных в ячейки из атомов серы, а также флавин (флавинмононуклеотид — производное витамина рибофлавина). Комплекс I катализирует окисление НАДН, отщепляя от него два электрона, которые после «путешествия» по окислительно-восстановительным компонентам комплекса I попадают на молекулу-переносчик, в качестве которой выступает убихинон (Q). Последний способен ступенчато восстанавливаться, принимая на себя по два электрона и протона и, таким образом, превращаясь в восстановленную форму — убихинол (QH2).

Энергетический потенциал (запас энергии) в молекуле убихинола существенно ниже, чем в молекуле НАДН, а разница в подобной энергии временно запасается в виде электрохимического протонного градиента. Последний возникает в результате того, что перенос электронов по простетическим группам комплекса I, ведущий к снижению энергетического потенциала электронов, сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

Восстановленный убихинол мигрирует в плоскости мембраны, где достигает второго фермента дыхательной цепи — комплекса III (цитохром bc1). Последний представляет собой димер с молекулярной массой более 300 кДа, сформированный из восьми полипептидных цепей и содержащий атомы железа как в виде железосерных центров, так и в виде комплексов с гемами b(I), b(II) и c1 — сложными гетероциклическими молекулами с четырьмя атомами азота, расположенными по углам металлосвязывающего квадрата. Комплекс III катализирует реакцию окисления двух убихинолов до убихинонов, восстанавливая две молекулы цитохрома c (гемсодержащий переносчик, находящегося в межмембранном пространстве). Отщепляющиеся при этом от убихинолов четыре протона освобождаются в межмембранное пространство, продолжая формирование электрохимического градиента.

Последняя стадия катализируется комплексом IV (цитохром c-оксидаза) с молекулярной массой около 200 кДа, состоящим из 10-13 полипептидных цепей и, помимо двух различных гемов, включающим также несколько атомов меди, прочно связанных с белками. При этом электроны, отбираемые у восстановленного цитохрома c, пройдя по атомам железа и меди в составе комплекса IV, попадают на связанный в активном центре этого фермента кислород, что приводит к образованию воды.

Таким образом, суммарная реакция, катализируемая ферментами дыхательной цепи, состоит в окислении НАДН кислородом с образованием воды. По сути этот процесс заключается в ступенчатом переносе электронов между атомами металлов, присутствующих в простетических группах белковых комплексов дыхательной цепи, где каждый последующий комплекс обладает более высоким сродством к электрону, чем предыдущий. При этом сами электроны передаются по цепи до тех пор, пока не соединятся с молекулярным кислородом, обладающим наибольшим сродством к электронам. Освобождаемая же при этом энергия запасается в виде электрохимического (протонного) градиента по обе стороны внутренней мембраны митохондрий. При этом считается, что в процессе транспорта по дыхательной цепи пары электронов перекачивается от трёх до шести протонов.

Завершающим этапом функционирования митохондрии является генерация АТФ, осуществляемая встроенным во внутреннюю мембрану специальным макромолекулярным комплексом с молекулярной массой 500 кДа. Этот комплекс, называемый АТФ-синтазой, как раз и катализирует синтез АТФ путём конверсии энергии трансмембранного электрохимического градиента протонов водорода в энергию макроэргической связи молекулы АТФ.

АТФ-синтаза[править | править код]

В структурно-функциональном плане АТФ-синтаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F1 и F0. Первый из них (фактор сопряжения F1) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)3, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F0. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F1.

Мембранная часть АТФ-синтазы, называемая фактором сопряжения F0, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода. Всего в состав комплекса F0 входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F1 и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F1, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F1 в сторону F0 субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.

Таким образом, в молекуле АТФ-синтазы можно выделить две группы белковых субъединиц, которые могут быть уподоблены двум деталям мотора: ротору и статору. «Статор» неподвижен относительно мембраны и включает в себя шарообразный гексамер (αβ)3, находящуюся на его поверхности и субъединицу δ, а также субъединицы a и b мембранного комплекса F0. Подвижный относительно этой конструкции «ротор» состоит из субъединиц γ и ε, которые, заметно выступая из комплекса (αβ)3, соединяются с погружённым в мембрану кольцом из субъединиц c.

Способность синтезировать АТФ — свойство единого комплекса F0F1, сопряжённого с переносом протонов водорода через F0 к F1, в последнем из которых как раз и расположены каталитические центры, осуществляющие преобразование АДФ и фосфата в молекулу АТФ. Движущей же силой для работы АТФ-синтазы является протонный потенциал, создаваемый на внутренней мембране митохондрий в результате работы цепи электронного транспорта.

Сила, приводящая в движение «ротор» АТФ-синтазы, возникает при достижении разности потенциалов между наружной и внутренней сторонами мембраны > 220 мВ и обеспечивается потоком протонов, протекающих через специальный канал в F0, расположенный на границе между субъединицами a и c. При этом путь переноса протонов включает в себя следующие структурные элементы:

  1. Два расположенных несоосно «полуканала», первый из которых обеспечивает поступление протонов из межмембранного пространства к существенно важным функциональным группам F0, а другой обеспечивает их выход в матрикс митохондрии;
  2. Кольцо из субъединиц c, каждая из которых в своей центральной части содержит протонируемую карбоксильную группу, способную присоединять H+ из межмембранного пространства и отдавать их через соответствующие протонные каналы. В результате периодических смещений субъединиц с, обусловленных потоком протонов через протонный канал происходит поворот субъединицы γ, погружённой в кольцо из субъединиц с.

Таким образом, каталитическая активность АТФ-синтазы непосредственно связана с вращением её «ротора», при котором поворот субъединицы γ вызывает одновременное изменение конформации всех трёх каталитических субъединиц β, что в конечном счёте и обеспечивает работу фермента. При этом в случае образования АТФ «ротор» крутится по часовой стрелке со скоростью четыре оборота в секунду, а само подобное вращение происходит дискретными скачками по 120°, каждый из которых сопровождается образованием одной молекулы АТФ.

Непосредственная функция синтеза АТФ локализована на β-субъединицах сопрягающего комплекса F1. При этом самым первым актом в цепи событий, приводящих к образованию АТФ, является связывание АДФ и фосфата с активным центром свободной β-субъединицы, находящейся в состоянии 1. За счёт энергии внешнего источника (тока протонов) в комплексе F1 происходят конформационные изменения, в результате которых АДФ и фосфат становятся прочно связанными с каталитическим центром (состояние 2), где становится возможным образование ковалентной связи между ними, ведущей к образованию АТФ. На данной стадии АТФ-синтазы ферменту практически не требуется энергии, которая будет необходима на следующем этапе для освобождения прочно связанной молекулы АТФ из ферментативного центра. Поэтому следующий этап работы фермента заключается в том, чтобы в результате энергозависимого структурного изменения комплекса F1 каталитическая β-субъединица, содержащая прочно связанную молекулу АТФ, перешла в состояние 3, в котором связь АТФ с каталитическим центром ослаблена. В результате этого молекула АТФ покидает фермент, а β-субъединица возвращается в исходное состояние 1, благодаря чему обеспечивается цикличность работы фермента.

Работа АТФ-синтазы связана с механическими движениями её отдельных частей, что позволило отнести этот процесс к особому типу явлений, названных «вращательным катализом». Подобно тому, как электрический ток в обмотке электродвигателя приводит в движение ротор относительно статора, направленный перенос протонов через АТФ-синтазу вызывает вращение отдельных субъединиц фактора сопряжения F1 относительно других субъединиц ферментного комплекса, в результате чего это уникальное энергообразующее устройство совершает химическую работу — синтезирует молекулы АТФ. В дальнейшем АТФ поступает в цитоплазму клетки, где расходуется на самые разнообразные энергозависимые процессы. Подобный перенос осуществляется специальным встроенным в мембрану митохондрий ферментом АТФ/АДФ-транслоказой, который обменивает вновь синтезированную АТФ на цитоплазматическую АДФ, что гарантирует сохранность фонда адениловых нуклеотидов внутри митохондрий.

Митохондрии и наследственность[править | править код]

ДНК митохондрий наследуются почти исключительно по материнской линии. Каждая митохондрия имеет несколько участков нуклеотидов в ДНК, идентичных во всех митохондриях (то есть в клетке много копий митохондриальных ДНК), что очень важно для митохондрий, неспособных восстанавливать ДНК от повреждений (наблюдается высокая частота мутаций). Мутации в митохондриальной ДНК являются причиной целого ряда наследственных заболеваний человека.

История изучения[править | править код]

Митохондрия была открыта в середине XIX века. В конце XX века стало известно, что, выпуская сигнальные молекулы, митохондрии активируют смерть клетки[4].

См. также[править | править код]

  • Симбиогенез
  • Митохондриальная ДНК
  • Митохондриальная Ева
  • Митохондриальные заболевания
  • Гидрогеносомы

Литература[править | править код]

  • М. Б. Беркинблит, С. М. Глаголев, В. А. Фуралев. Общая биология. — М.: МИРОС, 1999.
  • Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. Биология. — М.: МИР, 2006.
  • Э. Уиллет. Генетика без тайн. — М.: ЭКСМО, 2008.
  • Д. Г. Дерябин. Функциональная морфология клетки. — М.: КДУ, 2005.
  • Белякович А.Г. Изучение митохондрий и бактерий с помощью соли тетразолия п-НТФ. — Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1990.
  • Н. Л. Векшин. Флуоресцентная спектроскопия биополимеров. Пущино, Фотон, 2009.

Источник: ru.wikipedia.org

  • ПРЕДИСЛОВИЕ РЕДАКТОРОВ ПЕРЕВОДА
  • ПРЕДИСЛОВИЕ
  • Благодарности
  • ЧАСТЬ I. БИОМОЛЕКУЛЫ
    ГЛАВА 1. БИОХИМИЯ-МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ
  • 1.1. Для живой материи характерны некоторые отличительные особенности
  • 1.2. Биохимия стремится понять природу живого состояния
  • 1.3. Все живые организмы содержат органические макромолекулы, построенные по общему плану
  • 1.4. Обмен веществ и энергии в живых организмах
  • 1.5. Ферменты, играющие роль катализаторов в живых клетках, управляют сложно организованной сетью химических реакций
  • 1.6. Клетки используют энергию в химической форме
  • 1.7. Процессы клеточного метаболизма находятся под постоянным контролем
  • 1.8. Живые организмы способны к точному самовоспроизведению
    ГЛАВА 2. КЛЕТКИ
  • 2.1. Все клетки обладают некоторыми общими структурными характеристиками
  • 2.2. Клетки должны иметь очень малые размеры
  • 2.3. Существуют два больших класса клеток — прокариотические и эукариотические
  • 2.4. Прокариоты — самые простые и самые мелкие клетки
  • 2.5. Escherichia coli — самая известная из прокариотических клеток
  • 2.6. Эукариотические клетки крупнее и сложнее прокариотических
  • 2.7. Ядро эукариот — это очень сложная структура
  • 2.8. Митохондрии — «силовые установки» эукариотических клеток, поставляющие энергию
  • 2.9. Эндоплазматический ретикулум образует каналы в цитоплазме
  • 2.10. Тельца Гольджи — секреторные органеллы
  • 2.11. Лизосомы — контейнеры с гидролитическими ферментами
  • 2.12. Пероксисомы — пузырьки, разрушающие перекись водорода
  • 2.13. Микрофиламенты участвуют в сократительных процессах клеток
  • 2.14. Микротрубочки также связаны с клеточными движениями
  • 2.15. Микрофиламенты, микротрубочки и микротрабекулярная сеть образуют цитоскелет
  • 2.16. Реснички и жгутики позволяют клеткам передвигаться
  • 2.17. В цитоплазме содержатся также гранулярные тельца
  • 2.18. Цитозоль — непрерывная водная фаза цитоплазмы
  • 2.19. Клеточная мембрана имеет большую площадь поверхности
  • 2.20. На поверхности многих животных клеток имеются также «антенны»
  • 2.21. Эукариотические клетки растений имеют некоторые специфические особенности
  • 2.22. Вирусы — надмолекулярные паразиты
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ
  • 3.1. Химический состав живой материи отличается от химического состава земной коры
  • 3.2. Большинство биомолекул содержит углерод
  • 3.3. Биомолекулы имеют специфическую форму и определенные размеры
  • 3.4. Функциональные группы органических биомолекул определяют их химические свойства
  • 3.5. Многие биомолекулы асимметричны
  • 3.6. Основные классы биомолекул в клетках представлены очень крупными молекулами
  • 3.7. Макромолекулы образуются из небольших молекул, играющих роль строительных блоков
  • 3.8. Молекулы, используемые в качестве строительных блоков, имеют простую структуру
  • 3.9. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток
  • 3.10. Биомолекулы первыми возникли в процессе химической эволюции
  • 3.11. Химическую эволюцию можно воспроизвести в лабораторных условиях
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 4. ВОДА
  • 4.1. Необычные физические свойства воды обусловлены ее способностью участвовать в образовании водородных связей
  • 4.2. Водородные связи широко распространены в биологических системах и играют в них важную роль
  • 4.3. Вода как растворитель обладает необычными свойствами
  • 4.4. Растворенные вещества изменяют свойства воды
  • 4.5. Состояние равновесия обратимых реакций характеризуется константой равновесия
  • 4.6. Ионизацию воды можно охарактеризовать величиной константы равновесия
  • 4.7. Шкала pH: обозначения концентраций ионов Н+ и ОН-
  • 4.8. Свойства кислот и оснований тесно связаны со свойствами воды
  • 4.9. Слабые кислоты имеют характерные кривые титрования
  • 4.10. Буферы — это смеси слабых кислот и сопряженных с ними оснований
  • 4.11. Фосфат и бикарбонат — важные биологические буферные системы
  • 4.12. Приспособленность живых организмов к водной среде
  • 4.13. «Кислые» дожди загрязняют наши озера и реки
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
  • 5.1. Общие структурные свойства аминокислот
  • 5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода
  • 5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией
  • 5.4. Оптически активные аминокислоты в белках представляют собой L-стереоизомеры
  • 5.5. Классификация аминокислот на основе их R-групп
  • 5.6. Восемь аминокислот содержат неполярные R-группы
  • 5.7. Семь аминокислот содержат незаряженные полярные R-группы
  • 5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные (кислые) R-группы
  • 5.9. Три аминокислоты содержат положительно заряженные (основные) R-группы
  • 5.10. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты
  • 5.11. В водных растворах аминокислоты ионизированы
  • 5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания
  • 5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования
  • 5.14. По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота
  • 5.15. Аминокислоты различаются по своим кислотно-основным свойствам
  • 5.16. Кислотно-основные свойства аминокислот служат основой для аминокислотного анализа
  • 5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в соответствии с их электрическим зарядом
  • 5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения аминокислот
  • 5.19. Химические реакции, характерные для аминокислот
  • 5.20. Пептиды — это цепочки аминокислот
  • 5.21. Разделение пептидов может быть основано на различиях в их ионизационных свойствах
  • 5.22. Химические реакции, характерные для пептидов
  • 5.23. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
  • 6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций
  • 6.2. Белки можно классифицировать также по форме их молекул
  • 6.3. В ходе гидролиза брлки распадаются на аминокислоты
  • 6.4. Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы
  • 6.5. Белки — это очень крупные молекулы
  • 6.6. Белки можно выделить и подвергнуть очистке
  • 6.7. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей
  • 6.8. Инсулин — это первый белок, для которого была установлена аминокислотная последовательность
  • 6.9. В настоящее время известны последовательности многих других белков
  • 6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности
  • 6.11. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции
  • 6.12. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 7. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ
  • 7.1. Термины «конфигурация» и «конформация» имеют разный смысл
  • 7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну или всего лишь несколько конформаций
  • 7.3. a-Кератины — фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса
  • 7.4. Рентгеноструктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы
  • 7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп
  • 7.6. В a-кератине полипептидные цепи имеют форму a-спирали
  • 7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию a-спирали
  • 7.8. В a-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию a-спиральной структуры
  • 7.9. В нативных a-кератинах a-спиральные полипептидные цепи скручены наподобие каната
  • 7.10. a-Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами
  • 7.11. b-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепи, называемую b-структурой
  • 7.12. Перманентная завивка волос — пример биохимической технологии
  • 7.13. Коллаген и эластин — главные фибриллярные белки соединительных тканей
  • 7.14. Коллаген — самый распространенный белок у высших животных
  • 7.15. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами
  • 7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трехцепочечные спиральные структуры
  • 7.17. Структура эластина придает особые свойства эластической ткани
  • 7.18. Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков?
  • 7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков встречающихся в клетках
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 8. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ ГЕМОГЛОБИНА
  • 8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру
  • 8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина — выдающееся достижение в исследовании белков
  • 8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию
  • 8.4. Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру
  • 8.5. Аминокислотная последовательность белка определяет его третичную структуру
  • 8.6. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков
  • 8.7. Свертывание полипептидных цепей происходит с очень высокой скоростью
  • 8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру
  • 8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина
  • 8.10. По своей третичной структуре a- и b-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином
  • 8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков
  • 8.12. Эритроциты — специализированные клетки, переносящие кислород
  • 8.13. Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода
  • 8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода
  • 8.15. Гемоглобин служит также переносчиком С02 и ионов H+
  • 8.16. Оксигенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации
  • 8.17. Серповидноклеточная анемия — «молекулярная болезнь» гемоглобина
  • 8.18. Гемоглобин больных серповидноклеточной анемиеи имеет измененную аминокислотную последовательность
  • 8.19. Серповидная форма эритроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина S к агрегации
  • 8.20. «Неправильные» аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций
  • 8.21. Можно ли найти «молекулярное лекарство» для серновидноклеточного гемоглобина?
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ГЛАВА 9. ФЕРМЕНТЫ
  • 9.1. История биохимии — это в значительной мере история исследования ферментов
  • 9.2. Ферменты обнаруживают все свойства белков
  • 9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют
  • 9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации
  • 9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами
  • 9.6. Существует количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции
  • 9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата
  • 9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием двух субстратов
  • 9.9. Каждый фермент имеет определенный оптимум pH
  • 9.10. Количество фермента можно определить по его активности
  • 9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам
  • 9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями
  • 9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов — конкурентные и неконкурентные
  • 9.14. Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата
  • 9.15. Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов
  • 9.16. Рентгеноструктурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов
  • 9.17. В ферментных системах есть «дирижер», роль которого выполняет регуляторный фермент
  • 9.18. Аллостерические ферменты регулируются путем нековалентного присоединения к ним молекул модуляторов
  • 9.19. Аллостерические ферменты ингибируются или активируются их модуляторами
  • 9.20. Поведение аллостерических ферментов не описывается уравнением Михаэлиса — Ментеи
  • 9.21. Субъединицы аллостерических ферментов сообщаются между собой
  • 9.22. Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалентной модификации
  • 9.23. Многие ферменты существуют в нескольких формах
  • 9.24. Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 10. ВИТАМИНЫ И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ: ИХ РОЛЬ В ФУНКЦИОНИРОВАНИИ ФЕРМЕНТОВ
  • 10.1. Витамины — незаменимые органические микрокомпоненты пищи
  • 10.2. Витамины являются важными компонентами коферментов и простетических групп ферментов
  • 10.3. Витамины можно разделить на два класса
  • 10.4. Тиамин (витамин B1) функционирует в форме тиаминпирофосфата
  • 10.5. Рибофлавин (витамин В2) — компонент флавиновых нуклеотидов
  • 10.6. Никотинамид — это активная группа коферментов NAD и NADP
  • 10.7. Пантотеновая кислота — компонент кофермента А
  • 10.8. Пиридоксин (витамин В6) играет важную роль в метаболизме аминокислот
  • 10.9. Биотин является активным компонентом биоцитина — простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования
  • 10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты
  • 10.11. Витамин B12 — предшественник кофермента В12
  • 10.12. Биохимическая функция витамина С (аскорбиновой кислоты) не известна
  • 10.13. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена
  • 10.14. Витамин А, вероятно, выполняет несколько функций
  • 10.15. Витамин D — предшественник гормона
  • 10.16. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода
  • 10.17. Витамин К-компонент карбокснлнрукнцего фермента
  • 10.18. В пище животных должны содержаться многочисленные неорганические вещества
  • 10.19. Для действия многих ферментов требуется железо
  • 10.20. В некоторых окислительных ферментах содержится также медь
  • 10.21. Для действия многих ферментов необходим цинк
  • 10.22. Некоторым ферментам требуются ионы марганца
  • 10.23. В состав витамина В12 входит кобальт
  • 10.24. Селен является и незаменимым микроэлементом, и ядом
  • 10.25. Для некоторых ферментов требуются другие микроэлементы
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и залами
    ГЛАВА 11. УГЛЕВОДЫ: СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
  • 11.1. Углеводы делятся на три класса в зависимости от числа остатков сахаров
  • 11.2. Существует два семейства моносахаридов: альдозы и кетозы
  • 11.3. Моносахариды обычно содержат несколько асимметрических центров
  • 11.4. Типичные моносахариды имеют циклическую структуру
  • 11.5. Простые моносахариды могут служить восстановителями
  • 11.6. Дисахариды содержат две моносахаридные единицы
  • 11.7. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков
  • 11.8. Некоторые полисахариды представляют собой форму запасания «клеточного топлива»
  • 11.9. Целлюлоза — наиболее распространенный структурный полисахарид
  • 11.10. Клеточные стенки содержат в больших количествах структурные и защитные полисахариды
  • 11.11. Гликопротеины — гибридные молекулы
  • 11.12. На поверхности клеток животных присутствуют гликопротеины
  • 11.13. Гликозаминогликаны и протеогликаны — важные компоненты соединительной ткани
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
    ГЛАВА 12. ЛИПИДЫ И МЕМБРАНЫ
  • 12.1. Жирные кислоты — структурные компоненты большинства липидов
  • 12.2. Триацилглицеролы — это глицероловые эфиры жирных кислот
  • 12.3. Триацилглицеролы — форма запасания липидов
  • 12.4. Воска — эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов
  • 12.5. Фосфолипиды — основные липидные компоненты мембран
  • 12.6. Сфинголипиды — также важные компоненты мембран
  • 12.7. Стероиды — неомыляемые липиды, обладающие специфическими функциями
  • 12.8. Липопротеины сочетают свойства липидов и белков
  • 12.9. Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои
  • 12.10. Полярные липиды и белки — основные компоненты мембран
  • 12.11. Мембраны имеют жидкостно-мозаичную структуру
  • 12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны
  • 12.13. Мембраны эритроцитов исследованы очень подробно
  • 12.14. Лектины — специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию
  • 12.15. Мембраны имеют очень сложные функции
  • Краткое содержание главы
  • ЛИТЕРАТУРА
  • Вопросы и задачи
  • ПРИЛОЖЕНИЕ ОТВЕТЫ

Источник: scask.ru