Вариант 2.
I. Описать органоиды (митохондрии, клеточный центр) по плану.
а) Строение б) Функции
II. Распределите характеристики соответственно органоидам клетки (поставьте буквы, соответствующие характеристикам органоида, напротив названия органоида).
Органоиды
Характеристики
1.Плазматическая мембрана
2. Ядро
3. Митохондрии
4. Пластиды
5. Рибосомы
6. ЭПС
7. Клеточный центр
8. Комплекс Гольджи
9. Лизосомы

А) Транспорт веществ по клетке, пространственное разделение реакций в клетке ЭПС
Б) Синтез белка рибосомы
В) Фотосинтез пластиды
Г) Хранение наследственной информации ядро
Д) Немембранные клеточный центр
Е) Синтез жиров и углеводов комплекс гольджи
Ж) Содержит ДНК ядро
3) Обеспечение клетки энергией митохондрии
И) Самопереваривание клетки и внутриклеточное пищеварение лизосомы
К) Связь клетки с внешней средой
Л) Управление делением ядра
М) Есть только у растений пластиды
Н) Есть только у животных нет пластид
III.


ерите лишнее.
Ядро, митохондрия, комплекс Гольджи, цитоплазма,
IV. Выберите правильный ответ.
1. Накопление крахмала происходит:
А) в хлоропластах Б) в вакуолях В) в лейкопластах да Г) в цитоплазме
2. Образование ДНК происходит:
А) в ЭПС Б) в ядре да В) в комплексе Гольджи Г) в цитоплазме
3. Ферменты, расщепляющие белки, жиры, углеводы, син­тезируются:
А) на рибосомах да Б) на лизосомах В) на клеточном центре Г) на комплексе Гольджи
4. Жиры и углеводы образуются:
А) в рибосомах Б) в комплексе Гольджи да В) в вакуолях Г) в цитоплазме
5. Белки, жиры и углеводы накапливаются про запас:
А) в рибосомах Б) в комплексе Гольджи В) в лизосомах Г) в цитоплазме да
V. Определите, правильно ли данное высказывание (да — нет).
1. Комплекс Гольджи — это часть ЭПС.нет
2. Рибосомы образуются в ядре.да
3. ЭПС всегда покрыта рибосомами.да
4. Включения — это постоянные образования клетки.
5. Клеточной стенки нет только у животных.да
6. Пластиды отличаются от митохондрий наличием ДНК.нет

Источник: biologia.neznaka.ru

нкции углеводов В чем проявляются 1. Энергетическая 2. Структурная 3. Запасающая 4. Взаимодействие клеток Задание 3. Укажите правильные варианты ответов: 1. Какие из перечисленных веществ относятся к моносахаридам? А.


ахмал. Б. Свекловичный сахар (сахароза). В. Гликоген. Г. Мальтоза. Д. Глюкоза. Е. Молочный сахар (лактоза). Ж. Дезоксирибоза. З. Рибоза. 2. Какие из перечисленных веществ относятся к дисахаридам? А. Крахмал. Б. Хитин. В. Свекловичный сахар (сахароза). Г. Мальтоза. Д. Глюкоза. Е. Молочный сахар (лактоза). Ж. Дезоксирибоза. З. Целлюлоза. Задание 4. Заполните таблицу: Функции белков В чем проявляются 1. Транспортная 2. Двигательная 3. Энергетическая 4. Запасающая 5. Защитная Задание 5. 1. Где в клетках эукариот содержится ДНК? А. В цитоплазме. Б. В ядре. В. В рибосомах. Г. В митохондриях. Д. В пластидах. Е. В комплексе Гольджи. 2. Какие пуриновые основания входят в состав молекулы ДНК: А. Аденин. Б. Гуанин. В. Тимин. Г. Цитозин. 3. Как нуклеотиды ДНК соединены в одну цепь? А. Через остаток фосфорной кислоты одного нуклеотида и 3' атом дезоксирибозы другого. Б. Через остаток фосфорной кислоты одного нуклеотида и азотистое основание другого. В. Через остатки фосфорной кислоты соседних нуклеотидов. Г. Через дезоксирибозы соседних нуклеотидов. 4. Фрагмент ДНК содержит 30000 А-нуклеотидов и 40000 Ц-нуклеотидов. Сколько Т- и Г-нуклеотидов в данном фрагменте? А. Т — 40000, Г — 30000. Б. Т — 30000, Г — 40000. В. Т — 60000, Г — 80000. Г. Данных для ответа недостаточно. 5. Каковы функции ДНК в клетке? А. Один из основных источников энергии. Б. Принимает непосредственное участие в синтезе белков. В. Обеспечивает синтез углеводов и липидов в клетке. Г. Участвует в хранении и передаче наследственной информации. Задание 6. Какие утверждения верны: А. Молекула РНК представляет собой неразветвленный полинуклеотид, имеющий третичную структуру. Б. В состав нуклеотидов РНК входит сахар рибоза. В. Азотистые основания в РНК представлены аденином, гуанином, тимином и цитозином. Г. Самые крупные молекулы РНК содержатся в рибосомах, рРНК.

Источник: znanija.com

История исследований рибосомы


Рибосомы впервые были описаны как уплотненные частицы, или гранулы, клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов [1]. В 1974 г. Паладе, Клод и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки». Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеобелковая частица микросомальной фракции» [2]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х появились атомные структуры отдельных субъединиц, а также полной рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, антибиотиками, тРНК и мРНК.

Нобелевская премия по химии 2009 года получена за определение структуры прокариотической рибосомы учёным из Великобритании Венкатраманом Рамакришнаном, американцем Томасом Стейцем и израильтянкой Адой Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы. [3]

iv>

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав трёхмерную структуру рибосомной РНК современных бактерий E.coli, пришли к выводу, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы.[4]

Механизм трансляции

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы, когда происходит узнавание 3′-концом 16S рибосомной РНК комплементарной последовательности Шайн-Далгарно, расположенной на 5′-конце мРНК (у прокариот), а также позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. У эукариот малая субчастица рибосомы связывается также с помощью кэпа, на конце мРНК. Ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании формилметионил-тРНК (fMET-тРНК) и участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; их аналоги и дополнительные факторы участвуют в инициации трансляции у эукариотических рибосом). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.


После ассоциации, fMET-тРНК находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического(пептидил-трансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, помещается с помощью фактора EF-Tu в А- (aminoacyl-) сайт каталитического центра рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНК, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесенной тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа образования пептидной связи в пептидил-трансферазном центре до сих пор полностью не ясен. На данный момент существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса: 1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[5], 2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза [6], 3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[7][8], 4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона [9];. Высокая эффективность катализа достигается взаимодействием этих факторов.

>

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНК двигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), а пептидил-тРНК из А- в Р-сайт. Этот процесс называется транслокацией и происходит при участии фактора EF-G. тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с А-центром рибосомы, что ведет к повторению описанных шагов. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК, называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

Источник: dic.academic.ru

Особенности строения

Рибосомы находятся на гранулярном эндоплазматическом ретикулуме или свободно плавают в цитоплазме. Крепятся они к эндоплазматической сети своей большой субъединицей и синтезируют белок, который выводится за пределы клетки, используется всем организмом. Цитоплазменные рибосомы в основном обеспечивают внутренние потребности клетки.

Так выглядит рибосома

Форма шаровидная или овальная, в диаметре около 20нм.

На этапе трансляции к мРНК может прикрепляться несколько рибосом, образуя новую структуру – полисому. Сами же они образуются в ядрышке, внутри ядра.

Выделяют 2 вида рибосом:

  • Малые – находятся в прокариотических клетках, а также в хлоропластах и митохондриальном матриксе. Они не связаны с мембраной и имеют меньшие размеры (в диаметре до 15нм).
  • Большие – находятся в эукариотических клетках, могут достигать в диаметре до 23нм, связываются с эндоплазматической сетью или крепятся к мембране ядра.

Схема строения рибосом
Схема строения

Строение обоих видов идентичное. В состав рибосомы входят две субъединицы — большая и малая, которые в сочетании напоминают гриб. Объединяются они при помощи ионов магния, сохраняя между соприкасающимися поверхностями небольшую щель. При дефиците магния субъединицы отдаляются, происходит дезагрегация и рибосомы уже не могут выполнять свои функции.

Химический состав

Рибосомы состоят из высокополимерной рибосомальной РНК и белка в соотношении 1:1. В них сосредоточено примерно 90% всей клеточной РНК. Малая и большая субъединицы содержат около четырех молекул рРНК, которая имеет вид нитей собранных в клубок. Окружены молекулы белками и формируют вместе рибонуклеопротеид.


Полирибосомы – это объединение информационной РНК и рибосом, которые нанизываются на нить иРНК. В период отсутствия синтезирующих процессов, рибосомы разъединяются и обмениваются субъединицами. При поступлении иРНК они снова собираются в полирибосомы.

Количество рибосом может изменяться в зависимости от функциональной нагрузки на клетку. Десятки тысяч находятся в клетках с высокой митотической активностью (меристема растений, стволовые клетки).

Образование в клетке

Субъединицы рибосом формируются в ядрышке. Матрицей для синтеза рибосомальной РНК является ДНК. Для полного созревания они проходят несколько этапов:

  • Эосома – первая фаза, при этом в ядрышке на ДНК синтезируется лишь рРНК;
  • неосома – структура включающая не только рРНК, но и белки, после ряда модификаций выходит в цитоплазму;
  • рибисома – зрелая органелла, состоящая из двух субъединиц.

Функции элементов рибосом
Структура
Строение
Функции
Большая субъединица Большая субъединица Треугольная, в диаметре 16нм, состоит из 3 молекул РНК и 33 белковых молекул Трансляция, декодирование генетической информации Трансляция, декодирование генетической информации
Малая субъединица Вогнутая, овальная, в диметре 14нм, состоит из 1 молекулы РНК и 21 белковых молекул Объединение аминокислот, создание пептидных связей, синтез новых молекул белка

Биосинтез белков на рибосомах

Трансляция или синтез белков на рибосомах с матрицы иРНК – конечный этап преобразования генетической информации в клетках. Во время трансляции информация, закодированная в нуклеиновых кислотах, переходит в белковые молекулы со строгой последовательностью аминокислот.

Трансляция – весьма непростой этап (в сравнении с репликацией и транскрипцией). Для проведения трансляции в процесс включаются все виды РНК, аминокислот, множество ферментов, которые могут исправлять погрешности друг друга. Самые важные участники трансляции – это рибосомы.

После транскрипции, новообразованная молекула иРНК, выходит из ядра в цитоплазму. Здесь после нескольких преобразований она соединяется с рибосомой. При этом аминокислоты приводятся в действие после взаимодействия с энергетическим субстратом – молекулой АТФ.


Аминокислоты и иРНК имеют разный химический состав и без постороннего участия не могут взаимодействовать между собой. Для преодоления этой несовместимости существует транспортная РНК. Под действием ферментов аминокислоты соединяются с тРНК. В таком виде они переносятся на рибосому и тРНК, с определенной аминокислотой, прикрепляется на иРНК в предназначенном месте. Далее рибосомальные ферменты формируют пептидную связь между присоединенной аминокислотой и строящимся полипептидом. После рибосома перемещается по цепи информационной РНК, оставляя участок для прикрепления следующей аминокислоты.

Рост полипептида идет до того момента, пока рибосома не встретит «стоп-кодон», который сигнализирует об окончании синтеза. Для освобождения новосинтезированного пептида от рибосомы включаются факторы терминации, окончательно завершающие биосинтез. К последней аминокислоте прикрепляется молекула воды, а рибосома распадается на две субъединицы.

Когда рибосома продвигается дальше по иРНК, она освобождает начальный отрезок цепи. К нему снова может присоединиться рибосома, которая начнет новый синтез. Таким образом, используя одну матрицу для биосинтеза, рибосомы создают одномоментно множество копий белка.

Роль рибосом в организме

  1. Рибосомы синтезируют белок для собственных нужд клетки и за ее пределы. Так в печени образуются плазменные факторы свертывания крови, плазмоциты продуцируют гамма-глобулины.
  2. Считывание закодированной информации с РНК, соединение аминокислот в запрограммированном порядке с образованием новых белковых молекул.
  3. Каталитическая функция – формирование пептидных связей, гидролиз ГТФ.
  4. Свои функции в клетке рибосомы выполняют более активно в виде полирибосом. Эти комплексы способны одновременно синтезировать несколько молекул белка.

Источник: animals-world.ru

Исследовав трехмерную структуру рибосомной РНК современных бактерий, канадские биохимики из Монреальского университета (Département de Biochimie, Université de Montréal) пришли к выводу, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая ее структуру и постепенно повышая эффективность ее работы.

Рибосомы — сложные молекулярные комплексы, состоящие из рибосомных РНК (рРНК) и белков. Рибосомы играют ключевую роль в трансляции — синтезе белка по «инструкции», записанной при помощи генетического кода в молекуле матричной РНК (мРНК).

Рибосомы у всех живых существ — от бактерий до человека — устроены очень похоже. По-видимому, это означает, что рибосомы в их «современном» виде имелись уже у общего предка всех нынешних форм жизни (см. LUCA, Last universal common ancestor). Рибосома состоит из двух субъединиц — большой (главной) и малой (вспомогательной). Основу обеих субъединиц составляют молекулы рибосомной РНК (рРНК). Снаружи к молекулам рРНК прилегают молекулы рибосомных белков.

Согласно общепризнанной в настоящее время теории «РНК-мира», на ранних этапах развития жизни все основные функции, которые сегодня выполняются белками, выполнялись молекулами РНК. Появление системы синтеза белка на основе записанных в РНК «инструкций» стало ключевым событием, ознаменовавшим переход от «мира РНК» к привычному нам «белковому миру». Поскольку рибосомы являются центральным компонентом этой системы, вопрос о происхождении рибосом чрезвычайно важен для понимания того, как РНК-организмы превратились в первые прокариотические клетки.

До сих пор многим экспертам казалось, что загадка происхождения рибосом вряд ли когда-нибудь будет разгадана. Ведь в природе не осталось никаких «переходных звеньев», то есть более простых молекулярных комплексов, которые могли бы претендовать на роль «предков» рибосом. Однако канадские биохимики, похоже, нашли ключик к этой тайне в самой структуре рибосом современных организмов.

Они сосредоточились на самой главной части рибосомы — на молекуле 23S-рРНК, которая представляет собой основу большой субъединицы рибосомы кишечной палочки (Escherichia coli). Эта молекула весьма велика: она состоит почти из 3000 нуклеотидов. В клетке она сворачивается в сложный трехмерный «клубок». Разные петли, выступы и другие элементы структуры этого «клубка» обеспечивают выполнение разных функций: связь с рибосомными белками, присоединение малой субъединицы, присоединение и удерживание в нужных позициях молекул транспортных РНК (тРНК), которые несут на своих «хвостиках» (CCA-3′-концах) аминокислоты, необходимые для синтеза белка.

Ранее уже было показано, что рибосомные белки играют в рибосоме вспомогательную роль: они делают ее более стабильной и повышают эффективность ее работы, однако все главные действия, необходимые для синтеза белка, осуществляются не белками, а рибосомными РНК. Это значит, что изначально рибосомы могли состоять только из рРНК, а белки добавились позже. Самый главный этап трансляции — присоединение аминокислот к синтезируемой белковой молекуле (реакция транспептидации) — осуществляется молекулой 23S-рРНК. Поэтому логично предположить, что всё началось именно с этой молекулы.

«А-минорное» взаимодействие: аденозин укладывается в малый желобок двойной спирали с образованием четырех водородных связей. Рис. из лекции А. С. Спирина (взят из статьи: Poul Nissen et al. RNA tertiary interactions in the large ribosomal subunit: The A-minor motif // PNAS. 2001. V. 98. P. 4899–4903)

Однако молекула 23S-рРНК слишком велика и сложна, чтобы появиться в готовом виде в результате случайного комбинирования нуклеотидов. Таким образом, ключевой вопрос состоит в том, могла ли 23S-рРНК произойти от более простой молекулы-предшественницы в результате постепенной эволюции, то есть путем последовательного добавления новых фрагментов. Главный вывод обсуждаемой статьи заключается в том, что структура 23S-рРНК свидетельствует именно о таком ее происхождении.

Молекула 23S-рРНК состоит из шести основных структурных блоков, или доменов. Каждый домен, в свою очередь, состоит из более мелких структурных единиц. Целостность трехмерной структуры молекулы поддерживается разнообразными связями (в основном водородными) между ее участками. Некоторые участки молекулы сворачиваются в двойные спирали на основе принципа комплементарности. Важную роль играют и так называемые «А-минорные» связи. А-минорная связь возникает между последовательностью из нескольких идущих подряд аденозинов (А) в одной части молекулы и двойной спиралью в другой ее части (см. рис. 2).

Исследуя структуру 23S-рРНК, авторы обратили внимание на следующее странное обстоятельство. Двойные спирали и образующие с ними А-минорные связи «стопки» аденозинов (adenosine stacks) распределены по шести доменам молекулы более или менее хаотично, за единственным исключением: в пятом домене наблюдается необычное скопление двойных спиралей и практически нет аденозиновых «стопок». Таким образом, А-минорные связи, образуемые пятым доменом, являются однонаправленными (см. рис. 3).

Это наблюдение навело авторов на мысль, что эволюция молекулы 23S-рРНК могла начаться с домена V или с какой-то его части. Дело в том, что А-минорные взаимодействия необходимы для поддержания стабильной трехмерной структуры той части молекулы, к которой принадлежит аденозиновая «стопка», но они не влияют на стабильность той ее части, к которой принадлежит двойная спираль. Иными словами, если мы разорвем какую-нибудь А-минорную связь, показанную на рис. 3 голубой линией, это нарушит структуру той части молекулы, где находится желтый кружок, но не причинит вреда той части, где расположен красный кружок. Таким образом, если 23S-рРНК развивалась постепенно из простой молекулы-предшественницы, то сначала должны были появляться двойные спирали (красные кружки), и только потом к ним могли «пристраиваться» аденозиновые стопки (желтые кружки).

Но если пятый домен был той «затравкой», с которой началась эволюция 23S-рРНК, то следует ожидать, что именно в этом домене находится какой-то важный функциональный центр молекулы. Так ли это? Оказывается, это действительно так: именно пятый домен играют ключевую роль в транспептидации. Он удерживает в правильных позициях CCA’-хвосты двух молекул тРНК (той, что принесла предыдущую аминокислоту, уже присоединенную к синтезируемому белку, и той, что принесла следующую аминокислоту, см. рис. 1). Именно пятый домен 23S-рРНК обеспечивает сближение новой аминокислоты с предыдущей, уже присоединенной к белку, и катализирует соединение аминокислоты с белком.

Обнаружив эти факты, исследователи перешли к более тонкому анализу структуры 23S-рРНК. Они подразделили молекулу на 60 относительно самостоятельных структурных блоков и детально проанализировали характер связей между ними. Фактически они рассматривали молекулу как сложный трехмерный «пазл» и пытались выяснить, поддается ли он сборке и разборке без поломки деталей. Оказалось, что молекулу действительно можно постепенно «разобрать», ни разу не нарушив структуру остающихся блоков. Сначала можно отделить 19 блоков, причем структура оставшихся блоков остается неповрежденной. После этого отделяются еще 11 блоков, затем еще 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; наконец, еще три блока можно отделить последовательно по одному. После этого остается «неразобранным» лишь маленький фрагмент молекулы, составляющий 7% от ее общей массы. Этот неразобранный фрагмент представляет собой участок пятого домена, содержащий в себе каталитический центр, ответственный за транспептидацию (пептидил-трансферазный центр, PTC, peptidyl-transferase centre).

Возможность последовательной разборки молекулы без повреждения остающихся частей — факт весьма нетривиальный. Все блоки молекулы связаны друг с другом, причем связи эти имеют направленный характер: при их разрыве один блок повреждается, а другой нет. Можно представить систему блоков и связей между ними как множество точек, соединенных стрелками, причем стрелка будет указывать на тот блок, который повреждается при разрыве связи. Если бы эти стрелки образовали хотя бы одну кольцевую структуру (иными словами, если бы мы, двигаясь из какой-то точки по стрелкам, могли вернуться в ту же точку), то разобрать молекулу без повреждения остающихся частей было бы невозможно. Однако ни одной такой кольцевой структуры в молекуле 23S-рРНК не обнаружилось. Если бы направление связей было случайным, вероятность отсутствия кольцевых структур составляла бы менее одной миллиардной. Авторы делают вывод, что это вряд ли результат случайности. По-видимому, структура связей между блоками молекулы отражает последовательность добавления этих блоков в ходе постепенной эволюции молекулы.

Получается, что исходной функциональной молекулой — «проторибосомой», с которой началась эволюция рибосомы, — был пептидил-трансферазный центр (PTC) пятого домена молекулы 23S-рРНК. Сам PTC состоит из двух симметричных лопастей. Каждая лопасть удерживает CCA’-хвостик одной молекулы тРНК. Логично предположить, что такая структура возникла в результате дупликации (удвоения) одной исходной лопасти.

Могла ли такая «проторибосома», способная удерживать две молекулы тРНК и сближать в пространстве прикрепленные к ним аминокислоты, выполнять какую-то полезную функцию в РНК-организме? Эксперименты позволяют ответить на этот вопрос утвердительно. Методом искусственной эволюции были получены функциональные РНК (рибозимы), способные катализировать транспептидацию (соединение аминокислот, прикрепленных к тРНК, в короткие белковые молекулы). Структура этих искусственно выведенных рибозимов очень близка к структуре той проторибосомы, которую «вычислили» авторы обсуждаемой статьи.

По-видимому, проторибосома была просто устроенным рибозимом, катализирующим синтез небольших белковых молекул в РНК-организме. Специфичность синтеза поначалу была очень низкой (аминокислоты выбирались более или менее случайно). В дальнейшем к проторибосоме добавлялись новые блоки, причем добавлялись они таким образом, чтобы не нарушить структуру активного центра молекулы, а также всех тех блоков, которые присоединились ранее. Если очередная мутация приводила к нарушению уже сложившихся структур, она отсеивалась отбором.

Авторы детально реконструировали предполагаемый процесс постепенной эволюции 23S-рРНК. Первые восемь дополнительных блоков присоединились к проторибосоме таким образом, что образовали нечто вроде массивного «основания», благодаря которому структура проторибосомы стала гораздо более стабильной. Следующие 12 блоков еще более укрепили и расширили это «основание». Новые блоки образовали поверхность контакта с малой субъединицей, что позволило включить ее в состав рибосомы. В числе последних добавились блоки, образующие особые выросты (protuberances) на поверхности большой субъединицы. Функция этих выростов состоит в том, что они помогают рибосоме выбирать «правильную» тРНК, несущую нужную аминокислоту, а также выпускать из рибосомы «отработанные» тРНК. В итоге проторибосома оказалась окружена другими блоками со всех сторон, за исключением канала, который был оставлен для выхода образующейся белковой цепочки.

Таким образом, 23S-рРНК, при всей ее кажущейся сложности, построена на основе довольно простого принципа. Ее блочная структура свидетельствует о том, что она могла довольно быстро развиться в ходе эволюции из проторибосомы под действием мутаций и отбора.

Авторы предполагают, что переход от РНК-мира к «белковому миру» состоялся после этапа, обозначенного буквой b на рис. 5. Дело в том, что те блоки рибосомы, которые показаны на рис. 5b, не контактируют с рибосомными белками. Они могли развиться еще до того, как у РНК-организма появилась возможность синтезировать белки с такой точностью, чтобы некоторые из этих белков могли пригодиться для укрепления и усовершенствования рибосом. Все остальные блоки рибосомы (начиная с рис. 5c) уже находятся в тесном контакте с рибосомными белками и «нуждаются» в них для поддержания своей стабильности. Вероятно, они добавлялись уже в «белковом мире», и их эволюция была изначально сопряжена с эволюцией белков.

Источник: Konstantin Bokov, Sergey V. Steinberg. A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA // Nature. 2009. V. 457. P. 977–980.

См. также:
А. С. Спирин. Принципы функционирования рибосом.

Александр Марков
«Элементы»

Источник: scisne.net